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引入新课 生物体的基本特征是它不断地进行新陈代谢．而新陈代谢是由为数众多的各式各样的化学反应所组成．这些反应之所以能够非常顺利迅速的进行，根本原因就是生物体含有一种特殊的生物催化剂—— 酶。 第三章 酶 人类对酶的认识起源于生产实践。 1857年，微生物学家巴斯德等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1878年，提出“酶”这个名称，并提出发酵现象是溶解于细胞液中的酶引起 1897年，Buchner兄弟成功地用不含细胞的酵母汁实现了发酵，证明了发酵与细胞无关。 1913年，Michaelis和Menter提出酶促动力学原理——米氏学说。 1926年，Summer第一次从刀豆中提出了脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。 30年代，分出结晶的胃蛋白酶、胰蛋白酶及凝乳蛋白酶，并进行了酶反应动力学探讨，确立了酶的的蛋白质本质。 1965年，测定并研究溶菌酶的结构、作用机理。 近些年来，又发现某些RNA分子也具有酶的活性，从而打破了所有酶的化学本质是蛋白质的传统概念。 第一节酶是生物催化剂 一、酶的生物学意义 生物体内不断进行着各种化学变化。绿色植物和有些细菌以十分简单的物质，如水、二氧化碳和无机盐为原料合成各种复杂的有机物，并把太阳能转变成化学能，贮存于有机物中；而其他生物由能分解这些复杂的有机物，从中取得能量，例如动物以植物体中的淀粉等复杂物质为食物，淀粉被降解成单糖，并在细胞内进一步氧化成二氧化碳和水，同时释放出能量供生命活动所需，在实验中，这些复杂有机物的合成与分解必须要有高温、强酸或强碱等剧烈的条件才能进行，而在生物体内虽然条件十分温和，许多复杂的化学变化却进行得极为顺利和迅速。例如：动物吃下去的肉食在消化道内只需要几小时便被完全消化分解，细菌在合适的条件下，20分钟就增殖一代，在这20分钟内，合成了新细胞内全部的复杂物质。这种使化学反应变得容易和迅速进行的根本原因就是生物体内普遍存在着生物催化剂——酶。酶与其他催化剂不同，能在体内十分温和的条件下高效率地催化作用，使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢之中。所以说，酶在生物的生命活动中占有极其重要的地位。 二、酶催化作用的特点 酶是生物催化剂，除具有催化剂的共性外，还有不同于化学催化剂的特殊性。 （一）高度特异性（专一性） 指酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用，而其它化学催化剂一般对底物要求不严格。如：H+可以催化淀粉、脂肪、蔗糖、蛋白质等水解，而蛋白酶只能催化蛋白质水解，对淀粉、脂肪、蔗糖却无催化特性。 根据酶对底物的选择程度不同，将酶作用的专一性可分为两种类型： 1、结构专一性 根据酶对底物组成部分选择程度的不同又可分为： （1）绝对专一性 指酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于其它任何物质。指酶可作用于一类底物。如：脲酶只能催化尿素分解生成氨和二氧化碳，而对尿素的衍生物甲基尿素则不起作用。 如脂肪酶，不仅能催化酯酰甘油水解成甘油和脂肪酸，而且只要底物有羧酸酯键存在，即可发挥作用。 （2）相对专一性 这些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些，可作用一类结构相近的底物。具有相对专一性的酶作用于底物时，对键两端的基团要求程度不同，对其中一个基团要求严格，，对另一个则要求不严格，这种专一性称基团专一性（族专一性）。例如，α-D-葡萄糖苷酶不但要求α-糖苷键，并且要求α-糖苷键的一端必须有葡萄糖残基，即α-葡萄糖苷，而对键的另一端R基团则要求不严，因此他可催化α-D-葡萄糖苷衍生物α-糖苷键的水解。 有些酶只作用于底物一定的键，而对键两端的基团并无严格要求，这是另外一种相对专一性，称键专一性，例如酯酶催化酯键的水解，对底物中的R及R‘都没有严格的要求，只是对于不同的酯类，水解速度有所不同。 2、立体异构专一性 当底物具有立体异构时，酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用，而对另一种则无作用。 （1）旋光异构专一性 如：D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脱氨。而对L-氨基酸无作用。 （2）几何异构专一性 如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸，而不能生成顺丁烯二酸，称为几何异构专一性 为了解释酶作用的专一性，曾提出过不同的假说，早在1894年，Fisher提出：“锁和钥匙学说”，即酶与底物为锁与钥匙的关系，就象一把钥匙插入到一把锁中那样严格，以此说明酶与底物结构上互补性。该学说的局限性不能解释酶的逆反应，如果酶的活性中心是“锁和钥匙学说”学说中的琐，那么这种结构不可能既适合于可逆反应的底物，又适合于可逆反应的产物。1958年Koshland提出“诱导契合”学说当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。近年来X射线晶体结构分析的实验结构也支持