毕赤酵母表达的HBV全长Pres蛋白的分离纯化.pdfVIP

毕赤酵母表达的HBV全长Pres蛋白的分离纯化.pdf

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卷 期 生 物 工 程 学 报 ! # ’( )! *’ )# 年 月 !$$# % !#$%% ’()*$+, (- .#(/%0$(,(12 +,-.,/0,1 !$$# !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!! 毕赤酵母表达的!# 全长$%’ 蛋白的分离纯化 () $*%+,+-./+01 0, !# 2*334315/) $%6 $%0/+1 +1 !#$% %’()*’ 韩 雪,叶林柏 ,李宝宗,佘应龙,叶 力,郑 ! ,高 博,郜金荣,吴正辉 J* K8, ,LH M4@EN94 ,MO N9’EP’@A ,+JH L4@AEM’@A ,LH M4 ,PJH*Q J’@A ,QR N’ , QR S4@E2’@A 9@6 TU PB,@AEJ84 病毒学国家重点实验室 武汉大学生命科学学院,武汉 V WG$$F! 3+/#($+, 4%2 5+6(*+/(*2 (- 7#*(,(12 ,!(,,%1% (- 5#- % 80#%$0% ,9)+$ :$#;%*#/2 ,9)+$ WG$$F!,!#$+ 摘 要 巴斯德 毕赤酵母工程菌株 经发酵在甲醇诱导下可高效表达分泌型全长 蛋白。 证明发酵 E Q+#EX1,+ X1,+ T,?.,1@ 0(’. 液中存在着可溶性的分子量为 的 蛋白和蛋白质颗粒,蛋白质颗粒主要成分为 的全长 蛋白和 的 蛋 W;YZ X1,+ W;YZ X1,? !;YZ + 白,电镜观察发现蛋白质颗粒直径为G$@/。发酵液经过脱盐、浓缩处理后,上清液经ZHHE+77 阴离子交换柱得到纯化的X1,+ 蛋白;超速离心和蔗糖密度梯度离心得到蛋白颗粒。该颗粒的主要组分为全长 蛋白( ),还有少量的主蛋 X1,+ X1,+ [ X1,+! [ + 白()。 检测证明全长 蛋白和蛋白颗粒有着良好的抗原性, 显示蛋白颗粒的抗原性比 蛋白的抗原性高。 + HMO+ X1,+ XV * X1,+ 关键词 JN 全长X1,+ 蛋白,发酵,分离纯化,免疫原性 中图分类号 文献标识码 文章编号 ( ) C\%G $$$EG$D !$$# $#E$F$;E$# 78’/%.-/ CB, #0#+ = +/(*# ?.194@ Q+#EX1,+ 3’8(6 -1’683, 9 B4AB ,]-1,??4’@ (,5,( ’^ ^8((E(,@A.B X1,+ -1’.,4@ .B9. ?,31,.,6 .’ .B, ?8-,1@9.9

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