氨基酸 蛋白质.ppt

第二十一章 氨基酸 蛋白质 蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。 早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。 现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。 氨基酸是构成蛋白质的基石。 20.1氨基酸 20.1.1氨基酸的结构、分类与命名 按氨基与羧基的相对位置：?－氨基酸、?－氨基酸、?－氨基酸等。 按烃基结构：链状氨基酸、芳香氨基酸、杂环氨基酸等。 20种氨基酸 几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。 甘氨酸：NH2CH2COOH,无手性，其它19种天然氨基酸都有手性，且大多是L型。 20.1.2 氨基酸的性质 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据 20.1.2.2，氨基酸的光吸收 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的?max＝275nm，?275=1.4x103; 苯丙氨酸的?max＝257nm，?257=2.0x102; 色氨酸的?max＝280nm，?280=5.6x103; 20.1.2.3 氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 20.1.2.4，氨基酸的等电点 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2 20.1.2.5氨基酸的反应 1、氨基的酰化 2、氨基的烃化 3、与亚硝酸反应 4、与茚三酮反应 除脯氨酸外的?－氨基酸，都能与茚三酮的碱性溶液作用，生成蓝色或者紫红色物质。是鉴定?－氨基酸的灵敏方法。 5、形成羧酸衍生物的反应 20.1.3氨基酸的制备 1、由醛或酮来制备 2、?－卤代酸的氨解（胺的烷基化） Gabriel合成法 3、由丙二酸酯合成 20.2 多肽 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 20.2.2 肽键 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。 肽键 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。 四、肽的结构 20.2.3， 天然存在的重要多肽 在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。 ? L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val ?