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中山大学生物化学辅导班讲义 中山大学生物化学辅导班讲义 去年的题型： 1． 填空 30’ （30个空） 2． 判断 20’ (20题) 3． 名词解释 30’ (30个) 4． 问答 70’ （10’/题，8选7） 复习的思路：划成大块进行串联 生物大分子的结构与功能 酶学 代谢 [重点：蛋白质和核酸] § Introduction 生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。 （对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。 §1 Carbohydrates 糖蛋白 蛋白聚糖 各种基本的概念，基本的功能 糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能 糖蛋白中的糖有何生物学意义 §2 Lipids（注意与生物膜的联系） 脂类的功能 脂肪酸、脂质体等一些基本概念 生物膜的模型与功能 一些固定的说法 §3 Amino acids 基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念 氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应） 实验技能（联系蛋白质工程） 物理性质，光吸收，产生的原因 等电点等各种重要的概念 §4～6 The structure and function of the proteins 多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构 同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念 结构域和超二级结构的特征，有那些？ 相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白 球蛋白 胶原蛋白 血红蛋白 从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系） 蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性） 蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？） §7 蛋白质的分离、纯化和表征 只要是涉及实验方法的部分一定要重点看 各种基本原理、基本方法 酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质） 分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质） 分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点） §8 酶通论 化学本质、基本概念——全酶，辅因子 基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系） 作用特征：高效、专一、活性可调节 酶命名的基本方法（六大分类） 活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定） 核酶、抗体酶 §9 酶促反应动力学 基本概念，例如：Vmax、初速度 酶与底物的关系 活性中心的概念 中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义） 通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制 非竞争性抑制——不同的表达方程 反竞争性抑制 （由方程能说出所代表的意思） 各种影响因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH值and so on. §10 酶的作用机制和酶的调节 基本概念 结构与功能的关系 活性中心必需基团 影响酶催化效率的因素、活性调节的因素 酶调节的方式有哪些？ （特别强调：从8到10章，不会有大题，但是考的很宽、很灵活。 例如：如何调节酶活性？其实是问酶催化的主要模式。 此外，这三章涉及到很多的名词解释和概念性的东西，一定要搞清楚。） 补充一点酶调节的种类 1、 别构酶和别构调节 正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型 负协同效应——双曲线——序变模型 别构调节是细胞内代谢的重要调节方式 2、 共价酶和可逆共价调节 一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式 3、 酶原的激活 §11 维生素和辅酶 注意与酶学部分的关联 各种维生素或辅酶与代谢过程的联系（本章知识点较多，且很乱，在后面的内容中也多次提到，复习时最好是串联到一起复习，我自己也整理了一个提纲，不过还没完成，搞完后我会传上来的） §12～15 核酸 组成、各级结构 DNA与RNA结构上的差异 RNA的稳定性和结构的关系 原核生物的基因组与真核生物的区别（还要注意涉及到的各种原核和真核的区别） 测序的方法（与基因工程的联系） §36 The synthesis of RNA and its processing RNA合成的基本过程 主要掌握原核的模式 §37 Genetic code 定义 遗传密码的破译