热休克蛋白70与肾功能保护的研究进展.pdfVIP

第28卷第1期 四川省卫生管理二F部学院学报 2009年3月 V01．28No．】 SICHUANCONTINUINGEDUCATIONCOLLEGEOFMS March．2009 JOURNAI。OF 热休克蛋白70与肾功能保护的研究进展 林燕综述，李著华审校 (泸州医学院病理生理教研室，四川泸州646000) 51 [文献标识码]A [文章编号]1003—403X(2009)01—0030—03 [中图分类号]Q shock 1．3 热休克蛋白(heat HSPT0的结构及生物学特性 proteins，HsPs)是一组 广泛存在于微生物和动、植物体内的生物进化中高度 保守的多肽蛋白。它主要作为分子伴侣参与蛋白质的 合成、折叠、积聚、装配、运输和降解，在细胞的生 长发育、代谢分化、基因转录、维持组织细胞的自稳 大小的a～螺旋(a．helix)结构亚区b 和环境适应性方面起着重要的作用。其中HSP70是 liSPs中最保守、最重要的一族，在大多数生物中含 量最多，在应激反应中最敏感，因而是HSPs中最受合蛋白、己糖激酶和G肌动蛋白单体无同源性，但 三者的折叠方式却非常相似，与ATP的结合可使3 关注、研究最深入的一种。近年研究发现，HSP70具 有保护细胞免受刺激损伤，促进受损细胞修复以及抗 蛋白质分子N端氨基酸构象的改变，并将其传递至C 炎、抗凋亡作用，在肾脏保护中发挥着重要作用， HSP70与肾功能保护已成为国内外的研究热点。本文 员结构上的共性赋予其一些共同的生化特性：(1)‘所 就HSP70的生物学特性与肾功能保护方面的研究进 展作一综述。 1 HSP70的概述 1．1 HSP70的分类 肽或者特殊蛋白参与蛋白稳定构象的形成、跨膜转运 HSP70家族包括4类蛋白质，即(1)HSP73，存 在于细胞浆，是哺乳动物细胞内结构蛋白，属结构型 HSP70，热刺激后只有少量增加；(2)HSP72，存在于 结合结构域。 细胞核，在正常细胞内只有少量表达，细胞发生应激 后，表达迅速增加，属诱导型HSP70；(3)葡萄糖调 生物细胞，并在统一的生物体内的不同组织中均有不 节蛋白78(glucoseregulatedprotein，GRP)，位于内质 同程度的表达，并且具有高度的保守性，不同生物的 网；(4)GR／r75，位于线粒体内。HSP70概指HSP73 和HSP72，这两种蛋白的氨基酸序列90％是相同的， 它们的生化特性除了电泳泳动度稍有差异外，其余大 应激情况下合成明显增加，聚集于核内并包围核仁， 部分特性都相同uJ。 合成速度快，一般在几分钟到十几分钟内达到最高水 1．2 HSP70的基因定位 Sorger等首先阐明编码HSP的序列、基因结构及 位点：人类HSP70基因结构不含内含子，HSP70及部 受机制有双刃剑样作用，其形成的应激耐力无特异 分相关基因定位于第6、14、21对等染色体上，由 2440个核苷酸组成，其中5端、3端分别含非编码的