生物化学基础课后题总结,比较全哈~~.docVIP

第一单元 1、名词解释 肽单元：参与组成肽键的6个原子（-Cα-CO-NH-C α- ）位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？ 氨基酸。有300多种。按侧链基团的性质可分为：非极性疏水性氨基酸（Gly、 Ala、 Val、Leu、Ile、Phe、 Pro）极性中性氨基酸（Ser、Thr、Tyr、Trp、Cys、Met、Asn、Gln）酸性氨基酸（Asp、Glu）碱性氨基酸（His、Lys、Arg ）；按功能可分为：生蛋白氨基酸、非生蛋白氨基酸、修饰氨基酸。 3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？ 六种：(-螺旋 ( ( -helix ) (-折叠 ( (-pleated sheet ) (-转角 ( (-turn ) 无规卷曲 ( random coil )模体（motif）分子伴侣（chaperon）。 (-螺旋：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 (-折叠：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠结构。氢键与主链长轴垂直。 Β-折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。 (-转角：① 肽链内形成180o回折。 ②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。 ③ 第二个氨基酸残基常为Pro。 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。 模体：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。（又称超二级结构、模序） 形式： α α ( ( ( ( α ( 螺旋-转角-螺旋 分子伴侣：帮助新生多肽链正确折叠的一类蛋白质。 作用：1、可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，防止错误折叠。 2、与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠。 3、对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。 4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？ 蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 造成变性的因素：物理因素：加热、加压、超声波、紫外线、 化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、β-巯基乙醇、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 蛋白质变性后的性质改变： 　　溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。 5、何为蛋白质的等电点？当pHpI时，蛋白质带何种电荷？当pHpI时，蛋白质带何种电荷？ 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 pHpI 带负电荷；pHpI 带正电荷 6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？ 五种。（一）透析及超滤法：透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。将蛋白溶液装入用半透膜制成的透析袋中，可将蛋白质溶液中的小分子化合物除去，这种方法叫透析。 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 （二）丙酮沉淀、盐析：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 （三）电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种