第十章 蛋白质降解与氨基酸代谢教案.pptVIP

第十章 蛋白质降解与氨基酸代谢 第一节?? 蛋白质消化、降解及氮平衡 一、? 蛋白质消化吸收 P302 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶A、B、氨肽酶、弹性蛋白酶。 二、? 蛋白质的降解是有选择性的 选择性：（1）异常蛋白、（2）正常的调节蛋白和酶 ★意义：（1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式 蛋白质的周转：人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。 周转的速度用半寿期表示。 成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。 不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。 ★选择性降解的特点： （1）居于重要代谢调控位点的酶或调节蛋白，降解速度快（短寿蛋白多是调节蛋白或调节酶） （2）“ 持家蛋白”的降解速度慢（长寿蛋白多是持家蛋白） （3）蛋白质的降解速度受到细胞营养及激素状态的调节，营养缺乏，周转速度加快。 P300 表30-1 大叔肝脏中某些酶的半寿期 ★真核细胞中蛋白质的选择性降解有两条途径： （1）不依赖ATP的溶酶体途径，没有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。 泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 三、? 氨基酸代谢库 食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。 氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。 肌肉中a.a占代谢库的50％以上。 肝脏中a.a占代谢库的10％。 肾中a.a占代谢库的4％。 血浆中a.a占代谢库的1～6％。 肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。 四、? 氮平衡 氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。 氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。 氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。 五、自然界的氮素循环 植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。 人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。 有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。 第二节? ? 氨基酸分解代谢 氨基酸的去向 ： （1）重新合成蛋白质（蛋白质周转） （2）合成血红素、活性胺、GSH、核苷酸、辅酶等 （3）彻底分解，提供能量 （4）多余的氨基酸转化为葡萄糖、脂肪酸、酮体等 氨基酸的分解代谢一般是： （1）肝外组织以转氨基、联合脱氨基等形式脱去氨基，并以Ala、Gln的形式运到肝脏 （2）尿素循环 （3）脱氨后的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，也可以转化为糖、脂肪酸 一、? 脱氨基作用 ★催化氧化脱氨基反应的酶 （1）、 Ｌ—氨基酸氧化酶 有两类辅酶，Ｅ—ＦＭＮ、Ｅ—ＦＡＤ（人和动物） 对下列a.a不起作用： Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg） （2）、 D-氨基酸氧化酶 E-FAD 有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可广谱性地催化D-a.a脱氨。 （3）、 Gly氧化酶 E-FAD P220结构式 使Gly脱氨生成乙醛酸。 （4）、 D-Asp氧化酶 E-FAD P220结构式 E-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。 （5）、 L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+ 真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。 此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。 ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 （二） 非氧化脱氨基作用 P 221-222 结构式 ?①还原脱氨基（严格无氧条件下） ?②水解脱氨基 ?③脱水脱氨基 ?④脱巯基脱氨基 ⑤氧化-还原脱氨基 两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、