2014版 高级生物化学.docVIP

蛋白质结构与功能关系 蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链主链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象，包括依靠氢键维系的有规则构象和多肽链主链中的无规卷曲以及非氢键维系的规则结构，不涉及侧链结构和整个肽链的空间排布。 1、螺旋：多肽链主链Cα-C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即螺旋，分为α-螺旋（3.613R，即每圈约3.6个残基，每个肽键N上的H与后面第四个残基肽键羰基O之间形成氢键，其间包括13个原子，右手螺旋，是球蛋白中最常见的结构）、310R螺旋、π-螺旋等。 2、β-片层：两股或多股几乎完全伸展的肽链并列聚集，靠主肽链N上的H与相邻链羰基C上的O原子间规律的氢键，形成β-折叠片，β-折叠片有的是平行的，有的是反平行的。 3、环肽链（loop） （1）回折：肽链要折叠成坚实的球形，必须以多种方式多次改变其方向，如同一肽链形成的β-折叠股之间的连接肽。3~4个氨基酸残基通过特殊的氢键系统使肽链走向改变180°成为回折或转角，分为β-回折和γ-回折。 ①β-回折：由4个氨基酸残基组成，即第一个残基的羰基O与第四个氨基酸残基α-氨基上的H之间形成氢键。 ②γ-回折：由3个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基O与第三个残基的α-氨基H原子间形成氢键，常出现在反平行β-折叠股之间。 （2）β发夹与β凸起： β发夹：通过一段短的环链将两条相邻的β链