光谱法研究q5sac与牛血清白蛋白相互作用.pdfVIP

JflJi llIll／Jfl I FfIIJIlfrl删 摘 一fIIIJlflflJ 晏Y1 944900 血清白蛋白是生命体血浆中含量最为丰富的蛋白质之一，它具有重要生理功 能，包括与许多外源和内源化合物结合，因此具有重要的存贮运输作用。它所能 结合的化合物既包括无机离子，又包括有机化合物，比如染料、药物和胆红素等。 由此我们可以通过建立小分子．蛋白质结合的体外模型，了解结合部位，结合力 以及结合距离等问题，不但有助于深层次的认识蛋白质与小分子的作用机理，而 且能够为生命科学提供有用的信息和数据，为新药物的开发提供有益的指导。本 论文首先对小分子与蛋白质相互作用的重要意义及国内外的相关研究情况进行 了综述，然后在前人工作的基础上，利用紫外．可见吸收光谱(UV-Vis)、荧光光 究。本文研究内容主要包括以下几方面： 同步荧光猝灭法测定牛血清白蛋白(BSA)的新方法。 2．应用荧光光谱研究了8Q5SAC与牛血清白蛋白在pH=3．32下的相互作用。 结果表明8Q5SAC对BSA的猝灭属静态猝灭。使用荧光猝灭法测定了反应的结 合常数K和结合位点数n；不同温度下的热力学参数表明8Q5SAC与BSA反应 时氢键和静电引力可能起主要作用；据FOrster非辐射能量转移理论计算出给体 8Q5SAC的加入改变了牛血清白蛋白的构象。 比较其水溶液、溶液干渣、纯固态三种形态的红外吸收，使用二维图谱对它们的 二级结构构象进行指认和比较。并对酰胺I、Ⅲ带进行曲线拟合，结果显示 8Q5SAC的浓度微扰引起了BSA构象的变化；水溶液．OH存在严重干扰，而溶液 干渣的相关数据，较为客观地反映了水溶液@8Q5SAC与BSA相互作用对二级结 构的影响。 关键词：牛血清白蛋白，8Q5SAC，荧光光谱，红外光谱，二维相关分析 ABSTRACT are albuminsthemostabundant inblood are Serum proteins plasmaThey favorableforthe andmetabolismof remarkably transport，distribution many and Callcombine includeboth endogenousexogenousligands．BSA compounds ionsand and Can bilirubin，etcl．We inorganicorganiccompounds，such鹤dyes，drugs the forceand distancemeansof distinguishcombiningsite，binding binding bY small invitro not US model，whichonly establishingmolecules—proteins help understandof andsmallmolecularmechanism also useful pro