《罗非鱼骨胶原蛋白质的提取及其性质2016年论文》.pdfVIP

- YETao。etal：ExtractionandCharacterizationofCollagenfr0m TilapiaBone 2．12 红外扫描 图谱 关 ．还与胶原蛋 白质的亚氨基酸 (脯氨酸和羟脯氨 酰胺 A带主要是 由N—H伸缩振动产生 的，吸 酸)含量有关 ，因为亚氨基酸的吡咯环和羟脯氨酸 收峰出现在 3400～3440cm～，但它与氢键缔合后 ， 的羟基所形成的氢键对胶原结构的稳定起着重要 将向低波数发生位移；酰胺 B是 由CH 的不对称伸 作用。Ikoma等伫q的研究表明，真鲷 、罗非鱼的 I型 缩振动产生的：酰胺 I带是由蛋白多肽骨架的 C=O 鱼鳞胶原蛋 白质的热变性温度与羟脯氨酸的含量 伸缩振动引起 ．特征吸收频率位于 1600～l700em 之间呈 良好的线性关系。而罗非鱼属于热带鱼类 ， 之 间，为蛋 白质二级结构变化的敏感 区域 ，且其吸 抗冻能力差 ，其栖息水温不仅高于鲤鱼 ，而且其骨 收最强 ，常被用于蛋 白质的二级结构分析 ；酰胺 Ⅱ 胶原蛋 白质 中的亚氨基酸质量分数 (21．47％)也高 带 由C—N伸缩振动与 N—H弯曲振动产生 ，其特 于鲤鱼骨胶原蛋 白质 的(20．4％)，推测这可能是罗 征吸收频率为 1500～1600em～，是胶原蛋白肽链 仅 非鱼骨胶原蛋 白质 的变性温度高于鲤鱼骨胶原蛋 螺旋 、B折叠 、转角和无规卷 曲叠加 ，以及精氨酸 、 白质的变性温度所致 。 天 门冬氨酸和谷氨酸侧链的吸收带 ：酰胺Ⅲ带是 由 C—N伸缩振动和 N—H弯 曲振动形成 的，特征吸 收范 围为 1200～1360em～，属于甘氨酸骨架和脯 ● 氨酸侧链 的CH，摇摆振动峰，是胶原蛋白质不同于 害 其它蛋白质的特征吸收峰㈤。罗非鱼骨胶原蛋 白质 的傅立叶变换红外扫描 (FT—IR)图谱如图9所示 ， 酰胺 A出现在 3324(3m-处 ，表明N—H伸缩振动 与氢键形成了缔合体，2923om一处的吸收是 由酰 胺 B带的 C—N伸缩振动产生的，酰胺 I带 、酰胺 Ⅱ 温度 ／℃【 带和酰胺Ⅲ带分别 出现在 1652、1544cm 和 注 ：cal为非许用单位 ，1cal=4．18J。 l234em～．均符合胶原蛋白质的特征吸收峰。这与 图 10 罗非鱼骨胶原蛋 白质的热变性温度图谱 SigmaI型标准胶原蛋 白质 具有较高的相似度 。 Fig．10 DSC spectrum ofcollagenfrom tilapiabone 2．14 胶原蛋 白质的圆二色光谱 罗非鱼骨胶原蛋 白质在远紫外 区的圆二色谱 图见 图 11。圆二色光谱分析 (Circulardichroism简 称 CD)是研究稀溶液中蛋 白质构象的一种快速 、简 单 、较准确的方法 。由图 ll可知 ，罗非鱼骨胶原蛋 白质在 198nm处有一负峰 ，在 222am处有一正 峰，表明提取的胶原蛋 白质具有完整 的3股螺旋结 构 ，这也符合 I型胶原蛋 白质的典型特征[261。 图 9 罗 非 鱼骨胶 原 蛋 臼质 的傅立 叶红 外转 换 扫 描 图谮 Fig．9 Fouriertransfor