生物化学张楚富提要.docVIP

第一章　导论 （内容提要） 　生物化学是研究生物分子和生物体内化学反应的科学，是运用化学的原理在分子水平上解释生物学的科学。 　　生命系统具有复杂的结构和高度的组织形式，生命能准确地进行自我复制，能活跃地与外界环境进行物质交换和能量交换，因而生命系统是一个开放的系统。 　　生物分子是含碳的化合物。构成生命的分子是分级的。形成生物分子的主要前体是水、二氧化碳、以及三种无机氮化合物（NH4＋、NO3－和N2）。生物能将这些无机小分子同化或转化成体内的代谢物，构成生物大分子的前体是单糖、氨基酸、核苷酸、甘油和脂肪酸等。蛋白质、DNA、RNA以及多糖和脂类是生物大分子，它们可以装配成超分子复合物。酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架都是超分子装配体的例子。 　　细胞器是生物分子等级中层次较高的一级。细胞器只在真核生物中发现，主要包括细胞核、线粒体、叶绿体、内质网、高尔基体和液泡等。细胞器由膜包围着。膜主要由脂类和蛋白质组成，是细胞和细胞器的边界。 　　细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征的最小实体。细胞分为真核生物细胞和原核生物细胞两种类型。细胞是由膜包裹着的小团，内含悬浮于水的众多不同的物质，上面所提到生物分子都位于细胞内。 　　生物大分子和它们的构件具有方向性。许多生物分子是信息分子。生物大分子具有复杂的空间结构，非共价作用力维持生物大分子结构的稳定。 　　结构互补性是生物分子相互识别的手段。生物分子的相互识别，包括酶和它的底物、酶和它的专一性抑制剂、激素和受体、抗原和抗体以及精子和卵子，都是由弱的作用力介导的。这些弱的作用力使得生物只能在一个窄小的环境范围内（基本恆定的温度和压力以及生理pH下）展现它们的生命活动。 　　水起着生命的介质和连续统一体的作用。水分子本身也参于了许多生物化学过程。水在生物体内的存在影响着生物分子之间的相互关系，包括物质的溶解性以及与水分子间的行为关系。 　　由水分子解离产生的H＋和OH－是生物化学反应的基础。生物分子具有众多的可作为酸或碱的功能基团（例如氨基和羧基）。这些分子影响液态（水）介质的pH，它们的结构和反应性也会受到周围pH的影响。 根据广义的酸和碱的概念，凡是能供出质子的物质即是酸，凡是能接受质子的物质即为碱。由于强酸在水中完全解离，因此当把它少量加入到纯水中时，会使水的pH发生级大的变化。但是弱酸在水中只能部分离子化，只引起pH发生很小的变化。所以弱酸（例如碳酸和磷酸）及其盐类是生物体内良好的缓冲剂，对于保护生物及生物分子的结构、生物分子的代谢反应是不可缺少的。 第二章　氨基酸和蛋白质的一级结构 （内容提要） 蛋白质含有20种标准氨基酸，这些氨基酸在它们的α碳原子上分别含有一个氨基、一个羧基和一个侧链基团（或称R基团）。除甘氨酸外，所有其它氨基酸的α碳原子都是一个不对称的碳原子，即手性碳原子。蛋白质中的所有氨基酸都是L-型的。 　　20种标准氨基酸可以根据它们侧链的结构分为含脂肪烃基的氨基酸、含芳香基的氨基酸、含硫的（或含羟基的、或含酰胺基的）氨基酸。如果根据它们的侧链极性（或在生理pH下的解离），可分为侧链非极性氨基酸、侧链不带电荷的极性氨基酸和侧链解离带正电荷或负电荷的氨基酸。氨基酸侧链的性质对于决定蛋白质的性质、结构和功能来说是很重要的。 　　氨基酸的α-氨基和α-羧基都是可解离的基团，它们的解离取决于介质的pH。在生理pH下，α-氨基解离带正电荷（–NH3+），α-羧基解离带负电荷（–COO–）；侧链可解离基团的解离取决于它们的pK值和介质的pH。氨基酸的解离性质是建立分离和分析氨基酸的方法的基础，它们的解离也影响蛋白质的性质、结构和功能。分离分析氨基酸的主要方法是离子交换法以及电泳法。 　　蛋白质是由氨基酸借肽键连接而成多聚物。在蛋白质多肽链中，肽键是唯一的共价键，由一个氨基酸的α-羧基和相邻氨基酸的α-氨基脱水缩合而成。在多肽链中，氨基酸残基的顺序称为蛋白质的一级结构。 　　蛋白质是生物大分子，虽然它们具有与氨基酸相似的解离性质，但这一性质却比氨基酸复杂。蛋白质的许多重要的性质，例如，溶解性、极性、带电性质、分子大小以及配体亲和性等，是构成分离分析它们的方法的基础。离子交换法、凝胶过滤法、亲和层析法、超速离心法以及各种电泳法是常用的方法。 　　蛋白质一级结构的测定通常采用这样的程序，即纯净样品的末端分析、氨基酸组成分析、专一性酶或化学试剂进行部分水解、Edman降解法测定肽碎片的氨基酸残基的顺序以及片段重叠。末端分析常有丹磺酰氯法和二硝基氟苯法；肽链的部分水解一般是有胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法以及溴化氰法。 　　氨基酸顺序的分析能揭示不同来源的蛋白质彼此之间的进化关系，亦为分子病的诊断提供可靠的依据。 第三章　蛋白质的空间结构和功能 （内容提要） 蛋白质在一级结构的基础上可