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生物化学习题-第四、五章:酶化学、辅酶和维生素.pdf
第四、五章 酶与辅酶
一、知识要点
在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应,而这些反应却能
有条不紊地进行且速度非常快,使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢,以满足生命活
动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应,这
是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的
蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂,它具有条件温和、催化效率高、高度专一
性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、
异构酶类和合成酶类六大类。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性,
其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性,立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几
何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度(S)、酶液浓度(E )、反应温度(T )、反应pH值、
激活剂(A )和抑制剂(I )等。其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏
方程,米氏常数(Km )是酶的特征性常数,它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速
度一半时的底物浓度。竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km
值与Vmax 的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位,即结合部位和催化部位。酶的催化机理包括过渡态学说、
邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等,每个学说都有其各自
的理论依据,其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认,诱导楔合学说也为对酶的研究
做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶,其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成
一个电荷转接系统,即电荷中继网。其催化机理包括两个阶段,第一阶段为水解反应的酰化
阶段,第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应,但其酶
蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶;变构酶是利用构象的改变来调节其
催化活性的酶,是一个关键酶,催化限速步骤。
酶技术是近年来发展起来的,现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工
程和生物工程等领域都有酶技术的参与。
维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物,在天然食物中含量极少,人体自
身不能合成,必须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的主要原料,也不是体内
能量的来源,它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用,因代谢过程离
不开酶,而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成份。机体缺乏某种维生素时,
代谢受阻,表现出维生素缺乏症,而植物体内能合成维生素。
二、习 题
(一)名词解释
1.米氏常数(Km值)
2 .底物专一性(substrate specificity )
3 .辅基(prosthetic group )
4 .单体酶(monomeric enzyme )
5 .寡聚酶(oligomeric enzyme )
6 .多酶体系(multienzyme system )
7 .激活剂(activator )
8.抑制剂(inhibitor inhibiton )
9 .变构酶(allosteric enzyme )
10.同工酶(isozyme )
11.诱导酶(induced enzyme )
12.酶原(zymogen )
13.酶的比活力(enzymatic compare energy )
14.活性中心(active center )
(二)英文缩写符号
1.NAD+ (nicotinamide adenine dinucleotide )
2 .FAD (flavin adenine dinucleotide )
3 .THFA (tetrahydrofolic acid )
4 .NADP+ (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate )
5 .FMN (flavin mononucleotide )
6 .CoA (coenzyme A )
7 .ACP (acyl carrier protein )
8.BCCP (biotin carboxyl carrier protein )
9 .P
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