学习纲要之酶一.docVIP

第二章 酶 第一节 酶引论 一、酶 1.1 酶：酶是由活细胞分泌的具有催化活性的生物大分子，绝大多数的酶是蛋白质，少数RNA分子具有催化活性，称为核酶。 ( 核酶 ① 核酶：是由细胞产生的具有催化活性的小分子RNA，它的主要酶学活性是序列特异性切割RNA分子。 ② 脱氧核酶：是一类利用体外分子进化技术获得的具有催化功能的DNA并具有高效催化活性和结构识别能力，尽管目前自然界没有发现它们的存在，但脱氧核酶的发现使人类对于酶的认识又产生了一次重大飞跃。 ( 绝大多数酶是蛋白质 ① 酶的相对分子量范围在12000到100多万之间，根据多肽链的组成可以分为单体酶、寡聚酶和多酶复合物。 ② 酶的催化活性依赖于蛋白质的天然构象的完整性，如果酶变性或解离，通常会失去活性。酶可以通过酶原的激活、酶的变构等作用进行酶促调控。 ③ 从化学组成看，酶可以分为单纯酶和结合酶。 二、酶催化作用特征 ( 酶作为催化剂的一般特征 ① 只能催化热力学上允许进行的化学反应 ② 在反应中本身不消耗，极少量即可大大加速化学反应 ③ 可缩短反应到达平衡的时间，不能改变反应的平衡点 ④ 酶通过降低反应的活化能加快化学反应速度 ( 酶作为生物催化剂的特点 ① 酶催化具有高效性 ② 酶催化具有高度专一性（见图1） ③ 酶是由活细胞分泌的生物大分子，催化的反应条件温和，能引起蛋白质变性的因素能引起酶失活 ④ 酶反应可调控 图1 酶催化的基团专一性 三、酶的命名与分类 3.1 酶的分类 ① 根据反应类型分 ② 根据酶发挥作用的位置分类 胞内酶：由细胞产生在细胞内发生作用，一般在细胞内与颗粒相结合并有一定的分布，如蛋白质合成酶分布在内质网的核 糖体上。 胞外酶：由活细胞产生分泌至胞外发挥作用，一般胞外酶主要是水解酶类 ③ 根据多肽链组成划分 单体酶：只有一条肽链组成，相对分子量为13KD-35KD,属于这一类酶的为数不多，而且全部为水解酶。 寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶，相对分子量为35KD～几百万。已知的寡聚酶大多为糖代谢酶。 多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物，一般由2－6个功能相关的酶组成，其分子量都在几百万以上，例如丙酮酸脱氢酶复合物和脂肪酸合成酶复合物 3.2 酶的命名 ① 酶学委员会的命名 乳酸脱氢酶：EC 1. 1. 1. 27 表示第一大类，即氧化还原酶 表示第一亚类，即氧化基团为CHOH 表示第一亚亚类，氢受体为NAD+ 表示乳酸脱氢酶在次亚亚类中的顺序 ② 系统命名与惯用名 系统命名：底物名称+反应类型 如：草酸氧化酶的系统名 草酸：氧 氧化酶 惯用名：通常依据作用底物剂反应类型命名，但不要求精确 如：乳酸脱氢酶；蛋白酶 四、酶活力的测定 酶活力：就是酶加速其化学反应速度的能力，因此测定酶的活力本质上就是测定酶促反应速度。酶促反应速度越大，酶的活力就越强；反之，反应速度越小，酶活力就越弱。 酶反应速度：可以用单位时间内底物的消耗量或单位时间内产物的生成量来表示。一般测量反应初速度。 五、酶的结构与功能 2.1 酶一级结构中氨基酸亚基的功能分类 氨基酸残基的分类：① 接触亚基负责底物的结合与催化；② 辅助亚基起协助作用；③ 结构亚基维持酶的构象；④ 非贡献亚基的替换对活性无影响，但对酶的免疫、运输、调控与寿命等有作用。 前二者构成活性中心，前三者称为酶的必需基团，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性散失，常见的必需基团有Ser的羟基，His的咪唑基、Cys的巯基以及Asp和Glu的侧链羧基等。 2.2 酶的活性中心 活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。活性中心是有酶分子中少数几个氨基酸残基构成的，它们在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同的肽链上，由于肽链的盘曲折叠而互相接近，构成一个特定的活性结构。因此活性中心不是一个点或面，而是一个小的疏水性的空间区域。 活性中心可分为结合基团（负责识别特定的底物并与之结合。它们决定了酶的底物专一性）以及催化基团（起催化作用的，底物的敏感键在此被切断或形成新键，并生成产物），二者的分别并不是绝对的，有些基团既有底物结合功能又有催化功能。 有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。酶原通过激活才能转化为有活性的酶。酶原的激活是通过改变酶分子的共价结构来控制酶活性的一种机制，通过肽链的剪切，改变蛋白的构象，从而形成或暴露酶的活性中心，使酶原在必要时被活化成为有活性的酶，发挥其功能。 第二节 酶的作用机制 一、过渡态理论 二、酶促反应高效性的机制 酶主要通过降低