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基础生物化学整理(课后习题及答案) 第一章 蛋白质组成成分和氨基酸 1.名词解释： 必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。 蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。 蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。 超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。 氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点。 蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。 盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。 蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。 蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。 2.记忆20种氨基酸及其分类. 根据氨基酸的侧链R基团的极性分类： ①极性氨基酸： ⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、 谷酰、 酪、半胱 ⑵极性带负电荷：天、谷 ⑶极性带正电荷：组、赖、精 ②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、 苯丙、蛋、脯、色 3.氨基酸的化学性质(两性解离). 4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构). 二级结构： 1．α-螺旋结构 α-螺旋结构具有以下主要特征： （1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R 侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。 （2）α-螺旋每圈包含3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm，即螺旋每上升一圈相当于向上平移0.54nm。相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°。 （3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键维持。螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与它后面第4 个氨基酸残基的α-氨基氮上的氢之间形成氢键 2．β-折叠结构 β-折叠结构的特点如下： （1）在β-折叠结构中，多肽链几乎是完全伸展的。相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。侧链R 交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R 之间的空间障碍。 （2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O 与N-H 之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。 （3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。平行中氢键不平行，反平行中氢键平行更稳定。 5.蛋白质分离纯化的方法有哪些. 1.透析 2. 利用分离蛋白质的沉淀作用 ①盐析 ②调pH至等电点 ③有机溶剂 ④重金属盐 3.凝胶过滤层析 4.离子交换纤维素层析 5.亲和层析 第二章 核酸化学 1.名词解释： 增色效应：DNA 变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA 对260nm 紫外光的吸光率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应 减色效应：DNA 复性后，其溶液的A260 值减小，最多可减小至变性前的A260 值，这现象称减色效应 DNA的熔解温度：DNA 热变性时，其紫外吸收值到达总增加值一半时的温度。（DNA 的变性温度亦称为该DNA 的熔点或熔解温度） 核酸复性：变性核酸在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性 DNA双螺旋结构：DNA的二级结构 碱基互补规律：A 只能与T 相配对，形成两个氢键；G 与C 相配对，形成三个氢键。 核酸的变性：核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。 分子杂交：根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA 变性，若这些异源DNA 之