第3章酶教案.docVIP

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第3章酶教案

教案首页 授课老师 李毓玲 课程名称 生物化学 授课内容 第三章 酶 学时数 3学时 教学目的与要求: 掌握:①酶的概念;②酶促反应的特点;③酶的分子组成; ④酶的活性中心与必需基团;⑤酶原及酶原的激活; ⑥同工酶;⑦各种因素对酶应响点应 主要内容及时间 1、回顾上节内容 10分钟 2、酶的概念 5分钟 3、酶促反应的特点 15分钟 4、酶的分子组成 5分钟 6、酶的活性中心与必需基团 15分钟 7、酶原及酶原的激活 15分钟 8、同工酶 10分钟 9、影响酶促反应的因素 30分钟 10、酶与医学的关系 20分钟 11小结 10分钟 教学重点与难点 重点对酶应响点应点 教具: 多媒体辅以板书 复习思考题: 1.名词解释:酶、酶的活性中心和必需基团、酶原、酶原的激活。 2.试述酶以酶原形式存在的生理意义。 3.试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。 4.影响酶作用的因素有哪些? 教学内容 回顾: 1、核酸的元素组成及基本组成单位。 2、DNA的一级结构以及核苷酸的连接方式。 3、DNA双螺旋结构模型要点。 4、tRNA的结构特点。 第三章 酶 第一节 酶的概述 一、酶的概念 概念:酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂。 目前将生物催化剂分为两类:酶 、 核酶(脱氧核酶)。 酶所催化的化学反应称为酶促反应。 酶所具有的催化能力称为酶活性。 如果酶丧失催化能力称为酶失活。 二、酶促反应的特点 酶与一般催化剂的异同点: ⑴与一般催化剂的共同点: ①在反应前后没有质和量的变化; ②只能催化热力学允许的化学反应; ③只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。 ⑵酶作用的特点: ①酶促反应具有极高的效率; ②酶促反应具有高度的特异性; ③酶活性的不稳定性; 酶促反应的特点: (一)酶的催化效率高: 酶的催化效率通常比无催化反应高108~1020倍,比一般催化剂高107~1013倍;酶的催化不需要较高的反应温度;酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 (二)酶的高度专一性: 酶的专一性:酶在催化底物进行反应时,对底物的结构有一定的要求。这种酶对底物的选择性称为酶的专一性。 分为以下3种类型: ①绝对特异性:只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物 。 ②相对特异性:作用于一类化合物或一种化学键。 ③立体异构特异性:作用于立体异构体中的一种。 (三)酶活性的不稳定性 酶是蛋白质,凡能引起蛋白质变性的理化因素均可使酶变性失活。酶促反应要求一定的pH、温度等适宜的条件。 第二节 酶的结构与功能 一、酶的分子组成 酶的分子组成:单纯酶和结合酶 (一)单纯酶 这类酶完全由氨基酸组成,如蛋白酶、淀粉酶等。 (二)结合酶 这类酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成。蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分称为辅助因子。生物体内多数酶属于结合酶。 结合酶(全酶)= 酶蛋白 + 辅助因子(辅酶:结合疏松;辅基:结合紧密) 辅助因子包括金属离子、B族维生素的衍生物等。辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶(与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。)和辅基 (与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。) 常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。 二、酶的活性中心与必需基团 必需基团:酶分子中,与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团。 酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团:①结合基团:与底物相结合; ②催化基团;催化底物转变成产物。 活性中心外的必需基团:位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构 象所必需的基团。 三、酶原及酶原的激活 酶原:一些酶在细胞内合成合初分泌时,并无催化活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。 酶原的激活:无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活,其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的生理意义: 蛋白酶以酶原形式分泌,能保护组织器官本身不受酶的水解破坏,防止组织自溶; 使酶到达特定部位

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