第06章酶详解.pptVIP

第六章 酶 Chapter 6：Enzyme 6.1 概述 6.2 酶催化反应动力学 6.3 酶促褐变 6.4 酶在食品加工中的应用 6.5 小结 6.1 概述 Introduction 6.1.1 酶的化学本质 6.1.1.1 概念 酶是由生物活细胞所产生的，具有高效的催化活性和高度特异性（专一性）的蛋白质。 6.1.1.2 酶分子的特点 有单体酶、寡聚酶、多酶复合体； 酶的辅助因子 许多酶在作用时，需要一个非蛋白质组分，酶的这个非蛋白质组分称为酶的辅助因子。 即：酶的非蛋白质组分称为酶的辅助因子。 6.1.1.3 本质 具有催化作用的蛋白质；酶具有活性中心。 6.1.2 酶的专一性 酶是生物催化剂，具有专一性强、催化效益高、 作用条件温和等特点。 （1）高效性 为一般催化剂的1000万倍～10万亿倍。 （2）专一性 酶对底物具有高度专一性。 有键专一性 、基团专一性 、绝对专一性 、立体异构专一性 。 6.1.3 酶的命名与分类 酶的命名有习惯命名法、系统命名法 习惯命名法： 酶作用性质：水解、氧化还原、转移、异构化、裂解、连接酶。 作用底物：淀粉、脂肪、蛋白酶…… 酶的来源：胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶…… 系统系统命名法: 1.氧化还原、2.转移、3.水解、4.异构化、5.裂解、6.连接酶。 再根据底物的基团或键的特点又分为亚类、亚亚类 P251 表8-2 6.1.4 酶的催化理论 1、锁与钥匙学说 2、诱导契合学说 3、酶中间产物学说 E + S → ES → E + P 6.1.5 酶活力 酶活力：又称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力用在一定条件下催化某一化学反应的反应速度。 1酶活力单位（酶国际单位IU）：在25℃，酶的最适宜条件下，在1min内1μmol的底物转化为产物的酶量。 新的酶活力国际单位（Kat)：在25℃，酶的最适宜条件下，在1秒钟内1mol的底物转化为产物的酶量 （ 1Kat = 1mol·S-1 = 60×106IU ) 6.2 酶催化反应动力学 6.2.1 酶催化反应的速度 反应速度是以单位时间内反应物或者生成物的改变量。 v = dC / dt 6.2.2 影响酶反应的因素 6.2.2.1 底物浓度的影响（P256 米氏方程） E + S → ES → E + P V = vmax [S] / (Km+[S]) (米氏方程) 倒数形式：1/v =Km/Vmax · 1/[S]+ 1/Vmax 1/v Km/Vmax - 1/Km 1/Vmax 1/[S] 6.2.2.2 酶浓度的影响 酶催化反应速度与酶的浓度成正比 v = k [ E ] 6.2.2.3 温度的影响 动物细胞酶的最适宜温度为37-50℃ 植物细胞酶的最适宜温度为50-60℃及以上 V t 6.2.2.4 pH的影响 大多数酶的活力最大时最适pH在4.5～8 间 不同酶的最适pH是不同的。 pH影响酶活力的原因: (1) pH引起酶蛋白质变性而失活 (2) pH改变底物的电离状态，pH改变酶蛋白分子的电离状态 (3) pH引起酶活性部位的构象 6.2.2.5 水分活度Aw 的影响 一般酶活力随Aw的升高而增大 6.2.2.6 激活剂对酶的影响 酶的激活剂是能增强酶的催化能力的物质，酶的激活剂（活化剂）多为无机离子或简单有机物。 如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，Mg2+是脱羧酶的激活剂。 6.2.3 酶的抑制作用和抑制剂 有的化合物及M n+ 能使酶的催化作用受到抑制，这些物质称为酶的抑制剂。 6.2.3.1 不可逆抑制作用 不能用物理方法除去抑制剂而使酶恢复活性的作用，称为酶的不可逆抑制作用。 6.2.3.2 可逆抑制作用 可以用物理方法（透吸