生命的物质基础精要.ppt

2.5 生命过程的催化剂——酶  2.5.1 酶的概念 酶是一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。 酶的化学本质是蛋白质 2.5.2 酶的分子组成 单纯酶：仅由单纯蛋白质构成的酶 如脲酶，淀粉酶，脂酶 结合酶：全酶=酶蛋白+辅助因子 辅助因子：金属离子、小分子有机化合物 辅酶（coenzyme）非共价键与酶蛋白疏松结合,可用透析、超滤分离 辅基（prosthetic group）：共价键与酶蛋白牢固结合，不易分离。 金属离子多为酶的辅基 小分子有机化合物有的属辅酶，有的属辅基 酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶有催化作用。 2.5.3 酶的催化特点 1、高效性 酶促反应具有极高的催化效率 酶促反应速度比非催化反应高108～1020倍，比一般催化反应高107～1013。 2、专一性 反应专一性 底物专一性 A、反应专一性 酶一般只能选择性的催化一种或一类相同类型的化学反应 酶催化的反应几乎不产生副产物 B、底物专一性 结构专一性 手性专一性 几何专一性 结构专一性 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物，称为“绝对专一性” 如脲酶只能催化尿素水解，对尿素的类似物没作用。 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键，称为“相对专一性” 如：酯酶 手性专一性 胰蛋白酶只能水解L-氨基酸形成的肽键 淀粉酶只能选择性的水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键 几何专一性 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应 3、反应条件温和 易失活 常温、常压 中性 2.5.4 酶的活性调控 活性中心 抑制剂和激活剂 抑制作用类型 酶共价调节 1、酶的活性中心 酶的活性部位 酶分子中肽链折叠、螺旋或缠绕形成酶的活性空间--酶的活性部位 按照酶活性中心的功能分为： 结合部位 催化部位 调控部位 酶的活性中心 结合部位—酶的专一性 催化部位—酶的高效性 3、激活剂的调节 1）酶的激活剂 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂（activator） 大多为金属离子，如Mg2+、Mn2+ 、 K+ 少数为阴离子如Cl- 也有的为有机化合物，如胆汁酸盐 必需激活剂：对酶促反应不可少。与酶、底物结合参加反应。 非必需激活剂： 有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性。 酶原的激活 酶原（Zymogen）：有些酶（绝大多数为蛋白酶）在细胞内合成及初分泌时，没有活性 酶原的激活：在一定条件下，酶原可转化成有活性的酶。 意义 消化道内蛋白酶以酶原的形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用； 凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便转化为有活性的酶 酶原可视为酶的贮存形式 胰腺炎 主要由胰腺组织受胰蛋白酶的自身消化作用。 在正常情况下，胰液内的胰蛋白酶原无活性，待其流入十二指肠，受到胆汁和肠液中的肠激酶的激活作用后，变为有活性的胰蛋白酶，方具有消化蛋白质的作用。 1、十二指肠壶腹部的阻塞引起胆汁返流 2、胰液分泌亢进使胰管内压升高 暴饮暴食，酒精的刺激使胃酸及十二指肠促胰液素分泌增多，进而促进胰液分泌增多，造成胰管内压增高。 重者可导致胰腺小导管及腺泡破裂，放出内生性活素，激活胰蛋白酶原等，从而引起胰腺组织的出血坏死。 3、腺泡细胞直接受损 创伤、缺血、病毒感染或药物毒性作用等可直接损害腺泡细胞使胰蛋白酶渗出，发生胰腺炎。 因某些因素激活了胰蛋白酶，后者又激活了其它酶反应，如胰弹性蛋白酶（elastase）及磷脂酶A（phospholipase A），对胰腺发生自身消化作用，促进了其坏死溶解。 4、酶的抑制作用 酶的抑制剂（inhibitor）：凡能使酶的催 化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 Ⅰ、不可逆性抑制：（irreversible inhibition） 抑制剂与酶的必需基团以牢固的共价键结合，从而使酶活丧失 不能用透析、超滤等去除抑制剂 重金属盐引起的巯基酶中毒可用二巯基丙醇（BAL）解毒。 农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶（Choline esterase）活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活。 Ⅱ可逆性抑制 竞争性抑制 非竞争性抑制 B、非竞争性抑制 5、酶共价调节 某些酶分子的基团可以在另一种酶催化下发生共价修饰作用，从而引起酶活性的激活或抑制，这种作用称共价修饰调节 2.5.5 酶定义的补充 核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化作用的核酸，主要作用参与RNA的剪接 2.6 遗传信息的存储和传递者—— 核酸 1 、 核酸研究历史 核酸的发现已