生物化学第二章蛋白质的结构与功能解析.pptx

蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。;第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的结构 第三节 蛋白质的重要理化性质;一、什么是蛋白质?;二、蛋白质的生物学功能;1.作为生物催化剂（酶） 2.代谢调节作用 3.免疫保护作用 4.物质的转运和存储 5.运动与支持作用 6.参与细胞间信息传递 7.氧化供能;三、蛋白质的分类 ;清蛋白∶溶于水。 球蛋白∶微溶于水，而溶于稀盐溶液。 谷蛋白∶不溶于水、醇及盐溶液，但溶于稀酸或碱。 醇溶蛋白∶不溶于水，但溶于70-80%的乙醇。 精蛋白∶溶于水及酸性溶液，呈碱性。 组蛋白∶溶于水及稀酸性溶液(精氨酸和赖氨酸含量高)。 硬蛋白∶不溶于水、盐、稀碱、稀酸溶液。;（三）根据蛋白质的功能分类 活性蛋白质∶如酶、激素、抗体等。 非活性蛋白质∶是一类结构蛋白质，多起保护和支 撑作用。如胶原蛋白和角蛋白。 ;第一节 蛋白质的分子组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;（一）蛋白质的水解 蛋白质可以被酸、碱和蛋白酶水解，在水解过程中逐渐降解成分子量越来越小的肽段，直到最后成为氨基酸的混合物。 根据蛋白质的水解程度可分为∶完全水解 部分水解 ; 1. 酸水解 6 mol/L盐酸或 4 mol/L硫酸水解20小时左右，完全水解。 优点∶不引起aa消旋作用。 缺点∶色氨酸完全被酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。; 3. 酶水解 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。但一种酶往往水解不彻底,需要几种酶的协同作用；才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。 常用的蛋白酶的来源有∶动物、 植物、微生物。;R基团的变化形成了不同的氨基酸。存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成生物体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。;H;氨基酸（aa）的结构特点∶ 除脯氨酸（Pro）都是氨基位于α-碳原子上的α-氨基酸；除甘氨酸（Gly）外α-氨基酸都具有旋光性，左旋（-）或右旋（+） ；每种氨基酸都有D-型和L-型两种光学异构体（构型），从蛋白质水解得到的均为L -α- 氨基酸 ，某些抗生素中存在D型氨基酸。;(二)氨基酸的分类;缬氨酸 Val V 5.96;极性中性侧链氨基酸(7种) 除甘氨酸外，aa的R基都能与水形成氢键，故较非极性aa更易溶于水，包括甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸和半胱氨酸。 极性带负电氨基酸(2种) 侧链上有羧基，在水溶液中能释放出H+而带负电荷。包括两种酸性aa：天冬氨酸和谷氨酸。 极性带正电氨基酸（3种） 侧链上有氨基、胍基、咪唑基等，在水溶液中能接受H+ 而带正电荷。包括三种碱性aa：组氨酸，精氨酸和赖氨酸。 ;极性中性侧链氨基酸 (7种);;营养必需氨基酸(essential amino acid);记忆 : 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”;1.含硫氨基酸;2.芳香族氨基酸;(四)氨基酸的理化性质;;等电点意义： 等电点时，氨基酸溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质我们可以分离制备某些氨基酸。如工业上谷氨酸的生产，将微生物发酵液的pH调节到3.20(谷氨酸的等电点)，使谷氨酸沉淀析出。 利用各种氨基酸的等电点不同，可以通过电泳法、离子交换法等在实验室或工业生产上进行混合氨基酸的分离。;2. 紫外吸收;3. 茚三酮反应 ;三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式;1.肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;+H3N;(三) 几种生物活性肽;体内许多激素属寡肽或多肽。;(The Molecular Structure of Protein);1.定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;(二)肽平面 (酰胺平面);如牛胰岛素的一级结构: 由51个氨基酸残基组成，分A、B两条多肽链，A链有21个氨基酸残基，B链有30个氨基酸残基，A、B两条链通过两对二硫键相连，A链6位和11位上的两个半胱氨酸通过二硫键相连形成链内小环。;二、蛋白质的空间结构;氢键是一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子