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2.根据分子的形状: (1)球状蛋白质――分子对称性佳,外形接近球状或椭球状,溶解度较好,能结晶。Eg.血红蛋白、血清球蛋白。 (2)纤维状蛋白质――对称性差,分子类似细棒或纤维。 可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。 不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋白。 3. 根据蛋白质的功能分; (1) 活性蛋白? 按生理作用不同又可分为: 酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。 (2)非活性蛋白? 担任生物的保护或支持作用的蛋白,但本身不具有生物活性的物质。例如:贮存蛋白(清蛋白、酪蛋白等),结构蛋白(角蛋白、弹性蛋白胶原等)等等。 第四节 蛋白质的分子结构与功能 一、蛋白质的结构 二、蛋白质分子中的共价键与次级键 三、蛋白质结构与功能关系 (一) 一级结构的含义 一级结构又叫初级结构:即肽链中氨基酸的组成及其排列顺序。 其中,氨基酸组成——种类和含量。 一级结构是高级结构的化学基础,也是认识蛋白质分子生物学功能、结构与生物进化的关系、结构变异与分子病的关系等许多复杂问题的重要基础。 在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的?-羧基,称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为: Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 肽键 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。 肽键的特点 蛋白质与多肽的区别: 凡氨基酸残基数目在50个以上,且具有特定空间结构的肽称蛋白质; 凡氨基酸残基数目在50个以下,且无特定空间结构者称多肽。 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH): 是一种称为?-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化合物。 还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变 Glu-Cys-Gly | S | S | Glu-Cys-Gly 解毒作用:与毒物或药物结合,消除其毒性作用; 参与氧化还原反应:作为重要的还原剂,参与体内多种氧化还原反应; 保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态; 维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 种类较多,生理功能各异。 多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌的激素,如催产素(9肽)、加压素(9肽)、促肾上腺皮质激素(39肽)、促甲状腺素释放激素(3肽)。 神经肽主要与神经信号转导作用相关,包括脑啡肽(5肽)、?-内啡肽(31肽)、强啡肽(17肽)等。 胰岛素(Insulin) 由51个氨基酸残基组成,分为A、B两条链。 A链21个氨基酸残基,B链30个氨基酸残基。 A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起,A链另有一个链内二硫键。 核糖核酸酶的一级结构 一级结构是研究高级结构的基础。 从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系(例)。 为生物进化理论提供依据(例)。 为人工合成蛋白质提供参考顺序。 (二). 蛋白质的二级结构(secondary structure) ——指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。 蛋白质立体结构原则: (1)?由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”,使肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转(图)。 (2) 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构。但由于?-碳原子与其他原子之间均形成单键,因此两相邻的平面结构可以作相对旋转。 蛋白质二级结构的类型: 主要包括?-螺旋,?-折叠,?-转角及无规卷曲等几种类型。 1。?-螺旋(?-helix):α—螺旋构象是由Pauling和Corey等于1951年研究羊毛、马鬃等角蛋白时提出的结构模型,指多肽链主链骨架围绕螺旋的中心轴一圈一圈地上升而形成螺旋式构象,类似螺旋式楼梯那样,螺旋构象依靠氢键来维持。 ?-螺旋螺旋构象结构特征为: ⑴ 为一右手螺旋;螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距为5.44埃;螺旋体的表观直径约为0.6nm ⑵螺旋体中,氨基酸残基侧链伸向外侧;相邻螺圈之间形成链内氢键,而不是链与链之间形成氢键;氢键的取向几乎与中心轴平行,α—螺旋构象中的氢键是由每个氨基酸残基的亚氨基中电负性很强的氮原子上的氢和它后面的第四个氨基酸残基(间隔3个氨基酸残基)上的碳基上氧之间所形成,α—螺旋体的结构允许所有肽键都能参与链内氢键的形成,因此α—螺旋的构象是相当稳定的, ⑶ 有Pro等亚氨基酸存
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