第三章 蛋白质结构(1、2).pptVIP

两个铁原子 蚯蚓血红蛋白中四个?-螺旋组成的结构域 α -螺旋域； 免疫球蛋白VL β -折叠结构域 β -折叠域； 丙酮酸激酶结构域4 α /β结构域 3-P-甘油醛脱氢酶结构域2 α+β结构域 木瓜蛋白酶结构域1 无规则卷曲+ α -螺旋结构域 木瓜蛋白酶结构域2 无规则卷曲+β-回折结构域 1、?定义 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，沿三维空间多方向卷曲，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构。 在三级结构中，具有极性侧链基团的AA残基几乎全部在分子的表面,而非极性残基则被埋于分子内部,不与水接确.而形成疏水的核心。 三、蛋白质的三级结构 * * 国际纯粹和应用化学协会规定：一级结构只指肽链中的氨基酸的排列顺序，其他内容属于一般的化学结构。 第三节、蛋白质的结构 1.一级结构的定义 一、 蛋白质的一级结构 2、肽 ? （1)??? 肽 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物叫肽。 （2)??? 肽键 氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称为酰胺键，写作-CO-NH-。 肽的命名 肽的命名是根据参与其组成的氨基酸残基来确定的。规定从肽链的NH2末端氨基酸残基开始，称为某氨基酰……某氨基酸。例如，具有下列化学结构的五肽命名为丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸，简写为 Ser—Gly－Tyr—Ala—Leu。 ? 肽单位 ? 肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。特点： ① 主链肽键C—N具有双键性质而不能自由旋转。C-N长0.148nm；C＝N键长0.127nm；肽键中C…N的键长为0.132nm。 ② 肽键的所有4个原子和与之相连的两个α-碳原子（习惯上称为Cα）都处于一个平面内，此刚性结构的平面称为肽平面或酰胺平面，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 ③ 肽平面内的C＝O与N—H呈反式排列，各原子间的键长和键角都是固定的。 重要的寡肽 谷胱甘肽 γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。含有游离的－SH，常用GSH表示。 谷胱甘肽作为清除剂可与有害的氧化剂作用，从而保护含巯基的蛋白质。 脑啡肽 甲硫氨酸型脑啡肽(Met-脑啡肽) H· Tyr· Gly· Gly· Phe·Met·OH 亮氨酸型脑啡肽(Leu-脑啡肽) H· Tyr· Gly· Gly· phe· Leu·OH 既有镇痛作用而又不会像吗啡那佯使病人上瘾 。 加压素 促进血管平滑肌收缩和抗利尿作用，临床上用于治疗尿崩症和肺咯血。 维持蛋白质构象的作用力 现已知道，维持和稳定蛋白质分子构象的作用力有： 氢键： x — H … y 疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避开 水相而群集在一起的集合力 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之 间存在着一种较弱的作用力 离子键：它是由带相反电荷的两个基团间的静电 吸引所形成的 二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键 ①离子键；②氢键；③疏水作用力；④范德华力；⑤二硫键 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象. 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。(注:二级结构不涉及侧链的构象) 主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角、无规卷曲。 二、蛋白质的二级结构 1.二级结构的定义 (一) 蛋白质的二级结构 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 每个aa残基沿轴旋转100度. 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。 绝大多数天然蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋。 ?-螺旋都是由L-型氨基酸构成的（Gly除外）。 1.?-螺旋及结构特点 1.?-螺旋 螺距0.54nm 每残基的 轴向高度 0.15nm 每残基绕轴 旋转100 o 2、α-螺旋结构形成的限制因素: 凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H,不可能形成氢键。 静电斥力。若一段肽链有多个Glu或Asp相邻,则因pH=7.0时都带负电荷,防碍α螺旋的形成;同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段内,正电荷相斥,也防碍α螺旋的形成。 位阻。如Asn、Leu侧链很大，防碍α螺旋的形成。 2.?-折叠（?-pleated sheet）