第四章-生物信息的传递(下)-从mRNA到蛋白质.ppt

* * 前导肽的特征: 1、富含带正电荷的碱性氨基酸，且分布在不带电荷的氨基酸之间； 2、缺少带负电荷的酸性氨基酸； 3、羟基氨基酸含量较高； 4、有形成两亲（既有亲水又有疏水部分）α螺旋结构的能力。 * * 前导肽各部分决定蛋白的最终定位 外膜识别信号后直接将蛋白导入衬质，前导序列在此切除；如果蛋白还有其它定位信号，可被重新转运。 * * 酵母细胞色素c1 具有定位于线粒体的N 端信号序列，和定位于内膜的信号序列。 * * 两种转运的共同特征: N 端序列在移位过程中被切除； N 端序列组成一成熟蛋白质没有的前导序列（leader） ， 含有前导序列的蛋白称为前体蛋白（preprotein）。 * * 本章重点 1、遗传密码的特点。 2、tRNA 、核糖体的功能及结构。 3、蛋白质生物合成的机制。 GUG、UUG、CUG 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 * AUG * Kirromycin 黄色霉素 * 一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份 * * * 三、肽链的延伸 当第一个氨基酸与核糖体结合以后，按照mRNA模板密码子的排列，氨基酸通过新生肽键的方式被有序地结合上去。 每加一个AA是一个循环，每个循环包括AA-tRNA与核糖体结合、肽键的生成和移位。 * * 1、后续AA-tRNA与核糖体结合 起始复合物形成以后，第二个AA-tRNA在延伸因子EF-Tu及GTP的作用下，生成AA-tRNA·EF-Tu·GTP复合物，然后结合到核糖体的A位上。 * * EF-Tu-GTP将氨酰-tRNA带入A位点，然后以EF-Tu-GDP离开； EF-Tu唯一不能识别的fMet-tRNAfMet * * 2、肽键的形成 肽基转移酶（peptidyl transferase）是50S 亚基的一种活性，催化形成新的肽键，同时使与 P 位点 tRNA 连接的肽链转移到与A位点的tRNA。 * * * * 3、核糖体的移位（translocation） 核糖体沿 mRNA 前进三个核苷酸。肽基tRNA，从A位进入P位，去氨酰-tRNA被挤入E位，空出 A 位点。 核糖体移位的杂合状态模型 * * EF-G是移位所必需的蛋白因子。 * * EF-G：含量高，数量基本与核糖体相同； EF-G与EF-Tu 不能同时和核糖体结合； 二者在核糖体接受新氨酰-tRNA、生成肽键和核糖体移位的循环中交替占据A位点。 二者都是 GTP 结合蛋白，结合 GTP 时可与核糖体结合，结合 GDP 时则不能与核糖体结合。 * * 是指在蛋白质合成中，每向肽链中加入一个氨基酸时，与核糖体周期性结合的蛋白质分子。 EF-Tu：帮助氨酰-tRNA进入A位点； EF-Ts：使 EF-Tu 恢复活性； EF-G： 参与核糖体移位。 延伸因子 * * 四、肽链的终止 肽链在延伸过程中，当终止密码子出现在核糖体的A位时，释放因子能识别终止密码子并与之结合，水解P位上多肽链与tRNA之间的酯键。新生的肽链和tRNA从核糖体上释放，核糖体解体，蛋白质合成结束。 * * 释放因子有两类： Ⅰ类，识别终止密码子，并能催化新合成的多肽链从P位点的tRNA中水解释放； Ⅱ类，在多肽链释放后刺激Ⅰ类释放因子从核糖体中解离。 * * 细菌细胞内存在3种不同的释放因子： RFl、RF2、RF3。 RFl 识别UAG和UAA； RF2 识别UGA和UAA。 RF3 与核糖体的解体有关。 真核细胞的Ⅰ类和Ⅱ类释放因子分别只有一种（eRF1和eRF3)。 * * 五、蛋白质前体的加工 1．N端fMet或Met的切除：细菌蛋白质N端的甲酰基能被脱甲酰化酶水解，原核生物和真核生物N端的甲硫氨酸在多肽链合成完毕之前被切除。 2．二硫键的形成 二硫键是蛋白质合成后通过两个半胱氨酸的氧化作用生成的。 * * 3．特定氨基酸的修饰 氨基酸侧链的修饰包括磷酸化(如核糖体蛋白质)、糖基化(如各种糖蛋白)、甲基化(如组蛋白、肌肉蛋白质)、乙基化(如组蛋白)、羟基化(如胶原蛋白)和羧基化等。 * * 4、切除新生链中非功能片段 * * 六、蛋白质的折叠 蛋白质的折叠是指从多肽氨基酸序列形成具有正确三维空间结构的蛋白质。 分子伴侣是介导新生肽链正确组装，成为成熟蛋白质，而本身却不是最终功能蛋白组成成分之一的蛋白质分