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第 二 章 蛋白质化学;蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。;蛋白质的生物学重要性;蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein;一、蛋白质的元素组成;蛋白质的含氮量平均为16％。 ;二、蛋白质的结构单位 氨基酸：蛋白质的基本组成单位; 共同特点： 1.除脯氨酸外，在α-C上皆有一个氨基 2. 均为L-氨基酸； 3. 除甘氨酸外，均有手性碳。;H;（二）氨基酸的分类;;又称碱性氨基酸;又称酸性氨基酸;　;（三）氨基酸的理化性质;1. 紫外吸收特征 : ;2. 茚三酮反应 ;氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。;pH=pI;三、蛋白质的辅基;第二节 肽键与肽;2. 肽平面;又称肽单元 (peptide unit) ;;肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端;N末端;三、生物活性肽;谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽 谷氨酸的?-羧基形成肽键 －SH为活性基团 为酸性肽 是体内重要的还原剂;GSH过氧化物酶;肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）;蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein;蛋白质的分子结构包括： 一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure);;定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;二、蛋白质的二级结构; 蛋白质二级结构的主要形式;（二） ?-螺旋;（三）?-折叠;（四）?-转角和无规卷曲;?-转角：;;;螺旋－环－螺旋 ;（六）影响二级结构形成的因素;三、蛋白质的三级结构; 肌红蛋白 (Mb) ;纤连蛋白分子的结构域 ;;亚基之间的结合主要是氢键和离子键。;血红蛋白（Hb）的四级结构;蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein;（一）一级结构是空间构象的基础 ; 天然状态，有催化活性;（二）一级结构与功能的关系; 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。;（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 ;Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。;肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线;* 协同效应(cooperativity) ;变构效应(allosteric effect);（三）蛋白质构象改变与疾病 ;蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。;疯牛病 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第五节;（一）蛋白质的两性电离 ;蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 　　当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。;（二）蛋白质的胶体性质 ;;（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 ; 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。; 天然状态，有催化活性;* 蛋白质沉淀 　　在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 ;（四）蛋白质的紫外吸收;（五）蛋白质的呈色反应;第六节 蛋白质的分离和鉴定;常用沉淀蛋白质的方法： 盐析——破坏水化膜，中和电荷 有机溶剂沉淀——破坏水化膜 生物碱试剂沉淀——中和正电荷 重金属盐沉淀——中和负电荷;(1)盐析（salting out） ;(2)有机溶剂沉淀蛋白