第6章酶研究资料.ppt

环境科学与工程系;本章我们将学到★;;主要内容;环境科学与工程系;6.1.2 酶催化作用的特点;该实验能得出什么结论？;实验：探索淀粉酶对淀粉和蔗糖水解的作用;方法步骤：;结论：上述实验说明，淀粉酶只能催化淀粉水解，对蔗糖则不起催化作用。确切地说，每一种酶只能催化一种化合物或一类化合物的化学反应。;※ 3. 酶具有可调节性;※ 4. 酶具有高度不稳定性;;酶活性受温度影响示意图;环境科学与工程系;结合酶：含蛋白质(脱辅酶)和非蛋白小分子物质(辅助因子)。酶蛋白与辅助因子单独存在时，均无催化活力。两部分结合称全酶 （结合酶）。 全酶= 脱辅酶＋ 辅助因子 　酶蛋白（脱辅酶）: 决定反应底物的种类，即该酶的专一性 　辅助因子:递氢、电子、基团；决定反应类型、性质。 ; 辅助因子有金属离子、小分子等有机化合物。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。 ★辅酶 (coenzyme) ：与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物。如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。 ★辅基(cofactor) ：与酶蛋白结合比较紧、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质。如细胞色素氧化酶中的铁卟啉、丙酮酸氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）等。 　　二者之间无严格的界限，只是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。;?通常一种酶蛋白必须与某一特定的辅酶结合，才能成为有活性的全酶； ?一种辅酶常常可以与多种不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶。;辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系;6.2.3 酶的类型;1.单体酶;2.寡聚酶;3.多酶复合体;脂肪酸合成中的脂肪酸合成酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带蛋白构成，相对分子质量为2200×103。 丙酮酸脱氢酶复合体由60个亚基3种酶组成，相对分子质量约为4600×103。;环境科学与工程系;按照国际系统命名法原则，每一种酶有一个习惯名称和系统名称。例如：;1、惯用名称;2、系统名称;系统名称;;环境科学与工程系;1.氧化还原酶类（脱氢酶与氧化酶） 脱氢酶：例 琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶 A—H2 + B（辅酶） ←→ A + B—H2 氧化酶 ：例多酚氧化酶 B—H2 + O2 ←→ BO + H2O 2. 转移酶：例 谷丙转氨酶、胆碱转乙酰酶 A—X ＋ B ←→ A ＋ B—X 3. 水解酶：例 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶 A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH;4.异构酶 A ←→ B（例葡糖磷酸异构酶） 5.裂解酶：例草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶 A ←→ B + C 6.合成酶：天冬酰胺合成酶、丙酮酸羧化酶 A + B + ATP ←→ C ＋ ADP ATP起提供能量活化反应分子的作用;国际系统分类法及酶的编号;E.C代表按国际酶学委员会规定的命名 第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类) 第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类) 第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类) 第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)。 ATP：葡萄糖磷酸转移酶;E.C代表按国际酶学委员会规定的命名， 第1个数字(1)代表酶的分类名称(氧化还原酶类)， 第2个数字(1)代表亚类，被氧化基团为CHOH， 第3个数字(1)代表亚亚类，受氢体为NAD+， 第4个数字(27)代表乳酸脱氢酶在此亚亚类中的顺序号。 乳酸脱氢酶;6.4 酶的专一性;6.4.1 酶专一性的类型★;（一）结构专一;2、绝对专一性;（二）立体异构专一性（超专一）;6.4.2 酶专一性的假说;2、“诱导契合学说” ★;A.靠近定向 ;B.诱导契合;D.产物形成脱离;环境科学与工程系;环境科学与工程系;;例 2H2O2→2H2O+O2 ;6.5.1 酶的活性部位;每个酶至少有一个活性中心;活性部位在酶分子的总体只占相当小的部分，通常只占整个酶分子体积的1％～2％。 酶的活性部位具有三维实体，在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上可能很近。 底物和酶具有诱导契合。 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 酶活性部位具有柔性或可运动性。酶变性过程中，活性部位最先被破坏。;3、催化部位和结合部位★;4、 必需基团;;酶与一般催化剂催化效率的比较;一般催化剂 反应活化能;;中间络合物学说（中间产物学说）★;许多实验事实证明了E－S复合物的存在。 E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。;