酶学复习-高中三年级生物资料.ppt

第三章 酶学;目 录;第一节 酶的概念及作用特点;酶是由活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物（蛋白质和核酸）;酶的专一性;绝对专一性和相对专一性;消化道内几种蛋白酶的专一性;消化道蛋白酶作用的专一性;据酶分子组成分类;辅助因子 ;附表 B族维生素与辅基或辅酶的关系;第二节 酶的命名和分类;第三节 酶催化作用的结构基础;酶催化的中间产物理论;二、酶的活性中心;Asp;为Tyr 酪248 为Arg 145 为Glu 270 为底物; 活性中心; 结合部位(Binding site) 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位，位于结合部位的基团称为结合基团;结合部位与结合基团; 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 催化基团：位于催化部位的基团 酶的活性部位或活性中心：通常将酶的结合部位和催化部??总称为活性中心 结合部位决定酶的专一性。 催化部位决定酶所催化反应的性质。 ;三、酶作用专一性机理;酶专一性的“锁钥学说”;酶专一性的“诱导契合学说”;第四节 酶促反应的动力学;酶促反应速度的测定与酶的活力单位;酶促反应初速度的概念;酶活力测定方法; 酶活力的表示方法;2、底物浓度对酶反应速度的影响;单分子酶促反应的米氏方程及Km;酶反应速度与底物浓度的关系曲线;米氏方程的推导;米氏常数的意义; 米氏常数的测定;酶动力学的双倒数图线;3、pH对酶反应速度的影响;4、温度与酶反应速度的关系;5、激活剂对酶作用的影响; 6、抑制剂对酶作用的影响;抑制剂类型和特点 ;不可逆抑制作用; 可逆抑制作用;竞争性抑制;竞争性抑制曲线;竞争性抑制;非竞争性抑制;非竞争性抑制曲线;竞争性抑制作用;有无抑制剂存在时酶促反应的动力学方程;第五节 重要的酶类及酶活性的调节控制;一、多酶体系和多酶复合体;二、酶的别构（变构）效应和别构酶;酶的别构（变构）效应示意图;A--非调节酶 B--正协同别构酶 的S形曲线;1--非调节酶 2--正协同别构酶 3--负协同别构酶; ATCase;ATCase变构效应的动力学特征;三、酶的共价修饰;蛋白质的磷酸化和脱磷酸化 ;反应类型 共价修饰 被修饰的氨基酸残基; 级联系统调控糖原分解示意图; 四、酶 原 的 激 活;胰蛋白酶原;胰蛋白酶原;五、酶的多种分子形式——同工酶;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱;同工酶在各学科中的应用