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酶工程复习提纲 第二章 酶的定义、组成、特征及分类 一、从化化学本质上讲酶到底是一种什么物质？ 二、一般催化剂的特性： 1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。 4.它本身的数量和化学性质在化学反应后不发生改变。 三、酶作为催化剂的显著特点：高效、专一、温和、可调节 四、酶的分类 (一)、酶的组成分类 单纯酶:它们的组成为单一的蛋白质。 结合酶（全酶）: 蛋白质（酶蛋白）+辅因子 酶蛋白决定反应的特异性，辅因子决定反应的类型与性质。 辅因子： 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去的辅因子。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能可用透析或超滤的方法除去的辅因子。 (二)、酶的结构分类 (1)、单体酶(monomeric enzyme) :仅具有三级结构的酶，即只由一条肽链组成的酶。 (2)、寡聚酶(oligomeric enzyme)：两个或两个以上的相同或不同亚基以共价键方式连接而形成的酶。 (3)、多酶复合体(多酶体系，multienzyme system):由几种功能不同的酶聚合在一起，分工合作。共同催化一个生化反应过程。 (4)、多功能酶(multifunctional enzyme)：一些多酶体系在进化的过程中由于基因融合，致使多种不同催化功能存在于一条多肽链上，这种一条肽链具有多种催化功能的酶叫多功能酶。 （三）、酶的功能组成—酶的活性中心 酶的活性中心：与底物结合并进行催化反应的特殊的必需基团。 结合基团：决定酶的专一性 活性中心内的必需基团 必需基团： 催化基团：决定酶的催化性质 活性中心外的必需基团：维持酶的空间结构和催化功能所必需的基团 五、酶的专一性; 第三章 酶的作用机理 一、酶作用专一性的机制 (一)“三点结合”的催化理论 三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点，只有当三点完全结合的情况下。催化作用才能实现，酶促反应才能进行。 （二）锁钥学说 锁钥学说认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，那把钥匙开那把锁。也就是说，只有当底物的形状与酶的活性中心的构象完全匹配时，酶与底物才能结合，催化反应才能进行。 (三)诱导嵌合学说(Induced fit model） 酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，在底物的诱导下，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，这样酶与底物才能很好地结合，酶促反应才得以进行。 二、酶高效催化的机制 (一)、酶为什么能催化化学反应 １、分子发生化学反应的必要条件：活化能和能障 在化学反应体系中，并不是所有的分子都能参加化学反应，只有那些所含能量达到或超过一定限度（平均能量）的分子才能参与反应。这些能参与反应的分子称为活化分子，由常态分子转变为活化分子所需的能量称为活化能。活化分子含有的能参与化学反应的最低限度的能量称为化学反应的能阈或能障。因此，只有那些所含能量大于能障的分子才能参与化学反应。在一个化学反应体系中，活化分子越多，反应就越快。所以，设法增加活化分子数，就能加速化学反应。 ２、增加活化能（活化分子）的途径 增加活化分子有两种可能的途径：一是加热或光照射增加能量，使一部分分子获得能量而活化，直接增加活化分子数目，以加速化学反应的进行。另一种途径是降低活化能的阈值，间接增加活化分子数目。催化剂的作用就是降低反应的活化能。酶是如何降低化学反应的活化能的呢？ （二）、有关酶高效率机理的假说 1、中间产物学说 中间产物学说是目前较公认的解释酶作用机理的理论。这个理论认为：在酶促反应中，底物先与酶结合，形成不稳定的中间产物—ES复合物，然后再分解释放出酶与产物。ES的形成，改变了原来反应的途径。酶的活性中心与底物分子通过短程非共价键(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成ES复合物，使底物的价键状态发生形变或极化，从而激活底物分子和降低过渡态活化能，使底物的活化能大大降低，结果使反应加速。 2.趋近效应(approximation)和定向效应(orientation) 通常底物浓度与化学反应速度成正比。若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高。趋近效应指由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，并被严格定向定位，从而降低了进入过渡态所需的活化能。使酶