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专题一 细胞的分子与结构 ﹡蛋白质的结构和功能（B） 1、元素组成：主要C、H、O、N（35S用于标记蛋白质）。 2、含量：蛋白质是细胞中含量最多的有机物（如脂肪组织细胞中含量最多的有机物是：蛋白质）。蛋白质是干重细胞中含量最多的有机物，也是含量最多的化合物。 3、基本组成单位：氨基酸（20种）；结构通式 氨基酸的结构特点： ①至少有一个氨基和一个羧基 ②一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，这个碳原子上还连有一个氢。（组成蛋白质的20种氨基酸的区别：R基的不同） 4、形成：氨基酸分子脱水缩合形成肽键（-CO-NH-）而成肽链，多肽的合成场所是核糖体。多条肽链在内质网上盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质（蛋白质变性指空间结构破坏）。 5、多样性：（1）蛋白质结构的多样性的原因：氨基酸的种类、数目、排列顺序的不同；多肽链的空间结构不同（2）蛋白质功能具有多样性：生命活动的主要承担者 ①构成细胞和生物体的重要物质，如肌肉蛋白 ②催化作用，如酶 ③运输作用，如血红蛋白运输氧气、载体蛋白 ④调节作用，如胰岛素、生长激素等 ⑤免疫作用，如抗体。（蛋白质结构和功能的多样性由遗传物质的多样性决定） 6、计算：（1）脱去水分子数 = 肽键数 = 氨基酸数n – 肽链数m （环状肽：脱去水分子数 = 肽键数 = 氨基酸数n） （2）多肽的相对分子质量 = 氨基酸平均分子量 ╳ 氨基酸数 – 失去水分子数 ╳ 18 （3）至少含有游离氨基或游离羧基数=肽链数（游离氨基或游离羧基数=肽链数+R基中含有的氨基或羧基数） 7、鉴定：蛋白质与双缩脲试剂产生紫色的颜色反应。（1）实验材料：大豆种子、豆浆、鲜肝提取液，鸡蛋清（需稀释：若稀释不够，与双缩脲试剂反应后，会粘固在试管壁上）（2）双缩脲试剂：先加0.1g/mL的NaOH溶液（2mL），再加0.01g/mL CuSO4溶液3-4滴（加入的CuSO4溶液过多，生成大量的Cu（OH）2，呈蓝色遮盖所产生的紫色）。 8、血红蛋白的提取和分离：（1）取材：猪、牛、羊或其他脊椎动物的血液。 （2）步骤：①样品处理：红细胞的洗涤→血红蛋白的释放→分离血红蛋白溶液②粗分离:透析③纯化:凝胶色谱法④纯度鉴定:SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳。 红细胞的洗涤：①目的：去除杂蛋白（血浆蛋白），以利于后续步骤的分离纯化。②操作：低速短时间离心；重复洗涤三次，直至上清液中没有黄色。（洗涤次数过少，无法除去血浆蛋白；离心速度过高和时间过长会使白细胞等一同沉淀，达不到分离的效果；洗涤应使用质量分数为0.9%的生理盐水） 血红蛋白的释放:血红蛋白在蒸馏水和甲苯的作用下,红细胞破裂,释放出血红蛋白。（蒸馏水：细胞吸水涨破；甲苯：溶解细胞膜上脂质等有机物质，通透性增强，使细胞容易破裂。） 分离血红蛋白溶液：①操作：高速长时间离心；②溶液分成四层（从上往下数）：无色透明甲苯层（有机溶剂）；白色薄层固体（脂类物质）；红色透明液体（血红蛋白溶液）；其他杂质的暗红色沉淀物（红细胞破碎物沉淀物）。 透析：目的是去除样品中分子量较小的杂质，或用于更换样品的缓冲液。 （3）原理：①透析：透析袋能使小分子自由进出，而将大分子保留在袋内。②凝胶色谱法：根据相对分子质量的大小（相对分子质量较小的蛋白质容易进入凝胶内部的通道，路程较长，移动速度较慢；而相对分子质量较大的蛋白质无法进入凝胶内部的通道，只能在凝胶外部移动，路程较短，移动速度较快）。③电泳（常见：琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳）：电泳利用待分离样品中各种分子带点性质的差异（在电场的作用下，向着与其所带电荷相反的电极移动）以及分子本身的大小、形状的不同，使带电分子产生不同的迁移速度，从而实现样品中各种分子的分离。 （4）注意：任何方法的蛋白质分离都需要在缓冲液的环境中进行：保持体外PH与体内一致，维持蛋白质的结构和功能。 ﹡核酸的结构和功能（A） 1、元素组成： C、H、O、N、P?，P是特征元素（32P用于标记核酸）。 2、基本单位：核苷酸（8种），一分子核苷酸的由一分子磷酸、一分子五碳糖（脱氧核糖或核糖）、一分子含氮碱基（有5种：A、T、C、G、U）组成。 3、种类：脱氧核糖核酸（DNA）和 核糖核酸（RNA） 种类 英文缩写 基本组成单位 真核生物核酸存在场所 脱氧核糖核酸 DNA（双链） 脱氧核苷酸（4种） 主要在细胞核中（在叶绿体和线粒体中有少量存在） 核糖核酸 RNA（单链） 核糖核苷酸（4种） 主要存在细胞质中 注意：原核细胞中的DNA位于拟核和质粒上。DNA和RNA 在化学组成上的区别：①所含五碳糖不同（DNA：脱氧核糖；RNA：核糖）②碱基不同（DNA：A、T、C、G ；RNA：A、U 、C、G）。豌豆叶肉细胞中的核酸有2种,核苷酸8种,含氮碱基5种；豌豆叶肉细胞中的遗传物