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1.生物化学:(分子生物学)是研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应的一门科学,因此又是一门关于生命现象化学基础的一门科学..生物化学是研究生命物质的化学组成结构,及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科。
2.生物膜:主要由脂质和蛋白质组成,一般也含有糖类,其基本结构可用流动镶嵌模型来表示,即脂质分子形成双层膜,膜蛋白以不同程度与脂质相互作用并可侧向移动
3. “生物导弹”:是对单克隆抗体的一种形象化说法,它由单克隆抗体与药物、酶或放射性同位素配合而成,因带有单克隆抗体而能自动导向,在生物体内与特定目标细胞或组织结合,并由其携带的药物产生治疗作用。
4. 单克隆抗体: 由单个细胞克隆产生的抗体叫单克隆抗体。他可以和相应抗原的单个抗原决定簇相结合。单克隆抗体在分子结构、氨基酸序列和特异性等方面都是一致的
5. 细胞系: 当杂交瘤细胞生长在培养液中,它的在遗传上相同的后代会继续产生具有B母细胞特征的抗体。在那群遗传上相同的后代中的一个被称为一个纯种细胞系(克隆clone
6.细胞信号转到: 研究细胞内、细胞间信息传递的分子基础。构成生物体的每一个细胞的分裂与分化及其它各种功能的完成均依赖于外界环境所赋予的各种指示信号
7.生物大分子: 有一定分子结构规律,即由一定的基本结构单位,按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体,分子量一般大于104。
8. 两性电离性质:在一定pH环境下,氨基酸游离成阴、阳离子的程度及趋势相等或不游离(氨基酸不带电荷或所带电荷数相等)而成为兼性离子(Zwitterion),在电场中既不向阳极也不向阴极迁移时的pH值。
9. 紫外吸收性质:Trp、Tyr和Phe含共轭双键苯环,在 280nm处有最大吸收峰,利用此特点可用分光光度法测定蛋白质 含量也可粗略估计核酸中蛋白质污染程度
10. 肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合
肽:氨基酸通过肽键相连而形成的化合物
11. 寡肽(oligopeptide): 十个以下氨基酸缩合成的肽统称为寡肽
12. 蛋白质: 由一条或几条多肽链组成的生物大分子
13. 氨基酸残基(amino acid residues):蛋白质肽链中的每个氨基酸部分
14. 多肽主链(main chain):由肽键连接各氨基酸残基形成的长链骨架
多肽侧链(side chain):蛋白质多肽链中的各氨基酸侧链基团
15. 疏水键:非极性基团为避开水相而聚集在一起的作用力
16. 蛋白质的空间结构 (构象): 蛋白质分子内各原子围绕某些共价键旋转而形成的空间排布及相互关系。构象决定着蛋白质的分子形状、理化性质和生物学活性。
17. 二级结构(secondary structure):蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, α-螺旋 、β-折叠、β-转角和无规卷曲
三级结构(tertiary structure):整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,主要靠次级键(疏水键、离子键、氢键和Van der Walls力维持)
四级结构(quaternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用(主要靠疏水键维持)
18. motif(模体或模序):多肽链中一些二级结构单元,在空间上靠近,相互作用,形成有规则的((、(((、(((
19. domain(结构域):多肽链上某些超二级结构相互联系,进一步形成可明显区分的空间结构区域,并具有特定的生物学功能。
20.分子伴侣: 功能是帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装,但不是组装完成后的结构在发挥其正常的生物功能时的组成部分
作用是防止新生肽链的错误折叠和聚集,而自身并不成为其最后结构的一部分
21.折叠酶:在蛋白质折叠过程中,主要催化含有二硫键的膜蛋白或分泌蛋白的正确折叠。
22. 折叠病:突变蛋白之间的相互作用导致蛋白质发生错误折叠,因为降解不彻底而形成不溶性沉淀。不溶性沉淀形成过多,严重干扰正常的神经活动,引起失能,属于“折叠病
23. 酶原 (zymogen):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原
酶原的激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
24:变构调节: 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节
25:共价修饰 在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰
26. 蛋白质变性: 在理化因素作用下, 蛋白质分子内的二硫键和非共价键被破坏, 天然构象发生变化, 引起蛋白质理化性质和活性的改变
27. 中
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