蛋白质的化学学案.ppt

蛋白质的化学 蛋白质的化学 蛋白质是构成生物体的基本成分 生物催化作用：酶 代谢调节作用：激素 免疫保护作用：免疫球蛋白 物质的转运与储存功能：血红蛋白运输O2和CO2，运铁蛋白运 输Fe，血浆脂蛋白运输脂类物质 运动和支持功能：肌动蛋白和肌球蛋白完成肌肉的收缩与舒张， 皮肤、骨骼和肌腱的胶原纤维主要含胶原蛋白 生长、繁殖、遗传、变异功能：核蛋白 生物膜的功能和受体：生物膜的基本成分为蛋白质和脂类，受 体传递信息 保护结缔组织的功能：作为结缔组织的主要成分 等等 一、蛋白质的元素组成 大多数蛋白质的含氮量比较接近且恒定，平均为16%。 蛋白质定量（微量凯氏定氮法的基础）: 蛋白质的含量 = 蛋白质样品含氮量×6.25 二、蛋白质的基本单位—氨基酸 氨基酸(Amino acid): 羧酸分子中α-C原子上的一个H 原子被-NH2取代而生成的化合物, 又称α-氨基酸(脯氨酸除外）。 ① 除脯氨酸（α-亚氨基酸）外，其余都是α-氨基酸。 ② 具有酸性-COOH和碱性-NH2，故氨基酸为两性电解质。 ③ 不同的α-氨基酸其R侧链不同，R侧链对蛋白质的空间结构和理化性质有重大影响。 ④ 除R为H的甘氨酸外，其它氨基酸的α-C原子都是手性碳原子，故具有旋光异构现象：D型和L型。 氨基酸分类 2、β－折叠（β-pleated sheet） β－折叠的特点： ①肽链充分伸展使肽键平面之间折叠呈锯齿状结构，侧链R基团交替分布于锯齿状结构的上下方。 ②肽链平行排列，相邻肽链间的肽键交替形成氢键，是稳定β－折叠的主要次级键。 ③相邻排列的两条β－折叠结构的走向相同称为顺向平行。反之，称为逆向平行。逆向平行的β－折叠更为稳定。 β－折叠走向 3、 β－转角（β-turn） 主链形成180°的回折结构。由四个连续氨基酸残基构成。 （或发夹结构） ★目前发现的?-转角多数都存在蛋白质分子表面，它们的含量相当丰富，约占全部氨基酸残基的1/4。 4、无规则卷曲 多肽链由于肽键平面在空间的不规则排布形成的松散结构称为无规则卷曲。 在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。 虾红素 二级－－三级 蛋白质的三级结构 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。二级的基础上进一步折叠，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的三级结构 疏水键是维持三级结构（Tertiary structure）稳定的主要作用力。 磷酸丙糖异构酶 丙酮酸激酶 蛋白质的四级结构 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键缔合形成的复杂空间结构 四聚体 二聚体 亚基 疏水键是稳定四级结构（Quarternary structure）的主要作用力。 一级结构→二级结构→三级结构→四级结构→发挥功能 三、蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能 一级结构是空间结构的基础，也是蛋白质功能的基础。 ①一级结构不同，生物学功能不同。 ②一级结构中的“关键”部分相同，其功能也相同。关键”部分变化，功能随之改变。 例一：细胞色素C 多种生物的细胞色素C一级结构的研究结果表明： ① 亲缘关系越近，氨基酸顺序的同源性越大。 ② 尽管不同生物间亲缘关系差别很大，但与细胞色素C功能密切相关的氨基酸顺序却有共同之处，即保守顺序不变。 不同生物与人的细胞色素C相比较氨基酸数目差异 黑猩猩 0 鸡、火鸡 13 牛猪羊 10 海龟 15 狗驴 11 小麦 35 粗糙链孢霉 43 酵母菌 44 一级结构与功能 例二：镰刀形红细胞贫血病 病因：血红蛋白氨基酸顺序的细微变化 谷氨酸 缬氨酸 红细胞变形成镰刀状,输氧功能下降,细胞脆弱易溶血。 空间构象与功能 ①空间构象是实现蛋白质功能的基础，构象改变功能随之改变。 ②有时蛋白质的构象发生轻微改变，但其生物学活性会有显著变化。 例一：RNase（核糖核酸酶）的变性与复性 例二：血红蛋白的变构 有些蛋白质分子在表现其生物功能时，构象必须发生一定的变化。 CO也能与血红素Fe原子结合。由于CO与血红素的结合能力是O2的200倍，因此，人体吸入少量的CO即可完全抑制肌红蛋白或血红蛋白与O2的结合，从而造成缺氧死亡。 一、蛋白质的两性解离性