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蛋白质：分类氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸组氨酸、赖氨酸、精氨酸芳香族氨基酸苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸特殊氨基酸脯氨酸——唯一的亚氨基酸第21种氨基酸——硒代半胱氨酸第22种氨基酸——吡咯赖氨酸β-转角两种类型含脯氨酸类型、甘氨酸类型；由第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的氨基形成氢键紫外吸收氨基酸max/nm酪氨酸275275=1.4x103苯丙氨酸257257=2.0x102色氨酸280280=5.6x103肽键的特点性质组成肽键的6个原子处于同一平面；肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转；在大多数情况下，以反式结构存在。肽平面：由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转， 末端氨基酸测定方法作用端方法操作N端二硝基氟苯(DNFB)法：Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。丹磺酰氯法在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰氨基酸。此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。苯异硫氰酸酯法此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。C端肼解法此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。蛋白质四级结构的基本定义一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序二级结构指肽链主链折叠产生的有规则的几何走向，它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键三级结构在二级结构基础上，肽链在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构四级结构由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系二级结构的类型特点α-螺旋右手螺旋；第一个残基的羰基与第四个的氨基形成氢键β-折叠平行排列，链间氢键交联，主链锯齿状折叠；分为平行式与反平行式β-转角180°C回折；弯曲处第一个残基的羰基与第四个的氨基形成氢键无规则卷曲无明确规律，但仍紧密有序；分为紧密环（Ω环）与连接条带一级结构：蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目蛋白质的基本性质：光学活性、光吸收性质、解离、两性性质二硫键的还原与保护：由几条多肽链构成的蛋白质分子存在两种形式：几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基).几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。三级结构的折叠类型：全α、平行α/β、反平行β、不规则结构肽链部分断裂的方法：酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105-110℃条件下水解反应约20小时优点：不容易引起水解产物的消旋化缺点：色氨酸被沸酸完全破坏含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。优点：色氨酸在水解中不受破坏。缺点：部分的水解产物发生消旋化。目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolytic enzyme）或称蛋白酶（proteinase）已有十多种。应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。 三级结构的表面特性：每个结构域自身都是紧密装配的，但是结构域之间的联系比较松散，两个结构域之间常形成空穴。四级结构：具四级结构的蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常称为寡聚蛋白；问答：酶：（按照功能分类来背）十个辅酶功能全酶辅酶前体维生素传递质子和电子脱氢酶NAD+(辅酶I)NADP+(辅酶II)B5（烟酰胺）脱氢酶FAD和FMN（黄素辅酶）B2（核黄素）氧化-还原酶泛醌（辅酶Q）酰基转移乙酰化酶辅酶AB5（泛酸）一碳基团转移合成酶四氢叶酸（THFA）B11（叶酸）基团转移脱羧酶TPP（硫胺素焦磷酸酯）B1（硫胺素）转氨基转氨酶磷酸吡哆素B6（吡哆素）CO2转移羧化酶生物素B7（生物素）传递氢和转