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蛋白质的三维结构 一. 蛋白质的基本生物学功能和化学组成 1. 生物学功能 催化作用:几乎所有的酶是蛋白质 生物体的结构部分:某些蛋白质参与细胞结构建成 防疫和进攻作用:某些蛋白质是抗体(免疫球蛋白)，某些蛋白质是毒素。 运动作用:收缩蛋白与细胞移动、肌肉收缩有关 运输与存储作用:转运蛋白携带小分子从一个地方到另一个地方，通过细胞膜，在血中循环，在不同组织间运载代谢物。 发光功能:荧光素蛋白质和ATP参与的使萤火虫能发光某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能 支架作用:新发现某些蛋白在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用，这类蛋白称支架蛋白或接头蛋白。 2. 蛋白质的化学组成 C: 50% H: 7% O: 23% N: 16% S: 0-3% 尚有P、Fe、Cu、I、Zn和Mo等。 蛋白质的平均含氮量为16%，是凯氏定氮法测定 蛋白质含量的计算基础。 蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×1/16% = 蛋白质含氮量×6.25 二. 蛋白质的分类 1.按形状 纤维蛋白:不溶于水或稀盐溶液，作为细胞骨架，轴比大于10。 球状蛋白:易溶解，其多肽链卷曲折叠后的轴比（长与宽的比率）小于10。 膜蛋白:不溶于水；与细胞中各个体系的膜相连的蛋白；溶于去垢剂SDS。 2. 按分子组成 简单蛋白:分子中只含有α-氨基酸，如球蛋白等。 结合蛋白:由简单蛋白和非蛋白物质结合而成，如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白等。 3. 按功能 见蛋白质的功能部分。 三. 蛋白质的三维结构 一级结构:多肽链的氨基酸序列，包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键 二级结构：多肽链借助氢键排列成有规则的a螺旋和b折叠等元件 超二级结构（相邻二级结构的聚集体）或模体（motif）：蛋白质中由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、稳定的二级结构组合或结构串 结构域（domain）：含数百个氨基酸残基的多肽链折叠成两个或多个稳定的相对独立的球状实体 三级结构：多肽链借非共价力折叠成特定走向的球状实体 四级结构：具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚或多聚蛋白质 1. 蛋白质的一级结构(Primary Structure) 氨基酸序列即为蛋白质的一级结构。 2. 蛋白质的二级结构(secondary structure) 指蛋白质多肽链本身在空间折叠和盘绕的方式，有多种形式。 (1) 构型和构象 ? 构型(configuration): 指给定原子之间的几何关系。构型的改变需共价键的破坏。 ? 构象(conformaton): 指蛋白质的三维结构，包含所有原子之间的相互关系。构象之间的转换靠非共价键的破坏形成。 (2) 稳定蛋白质高级结构的力 非共价键(次级键)本身力量很弱，但共同作用能稳定蛋白质的构象。 氢键（hydrogen bond） 由氢原子和一个作为氢键受体的带负电的原子(如O或N原子)之间形成。本质属弱的静电吸引作用。氢键增强了分子之间的吸引力，因此不易挥发，沸点较高，汽化热也较大，很稳定。 氢键的形成: 是一个氢原子同时被两个别的原子所“瓜分”。 疏水相互作用力（Hydrophobic interactions） 是蛋白质分子的疏水基团避开水，聚集在一起形成的作用力。疏水相互作用并非疏水基团之间有吸引力，而是疏水基团或侧链出自避开水的需要而被迫接近。是一种不确定的化学计量，组分间无化学键。Hydrophobic interactions 比Hydrophobic bond 更准确。 离子键／离子相互作用(Ionic/Electrostatic Interaction) 由异性电荷间的相互引力所形成 范德华力(Van der Waals Attractive Forces) 任何两个相距0.3～0.4nm的原子之间都存在范德华力，它比离子键弱，包括吸引力和排斥力。 范德华力接触距离:原子吸引力最大而排斥力最小时的距离。 范德华半径:描述原子的空间填充尺度。两个原子之间最佳接触距离是两者范德华半径之和。这样原子间相互作用时，分子必需紧密地堆积在一起，所以分子表面必需具有结构互补的角度。 (3) 肽键在二级结构中的作用 多肽链主链中的每三个共价键中有两个可自由旋转，形成无数可能的构象.但C-N键具有部分双键性质,故只有少数构象是稳定. (4) 二级结构中的规则和不规则构象 规则构象: α-螺旋(α-helix) β-片层(β-sheet, pleated strand) β-转角(β-turn or β-bend) β-凸起(β-Bulge) 不规则构象：无规卷曲 I.α-螺旋(α-helix，重复结构) 上世纪30年代，L.Pauling等提出了α-螺旋学说： (a) 外形：类似棒状 中心：紧密卷曲的多肽链主链 R基：伸向螺旋的外