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授课题目 绪论 授课日期 年 月 日 授课班级 授课时数 2 授课方式 理论课 授 课 重 点 、 难 点 1. 生物化学的定义 2. 生物化学的内容 3. 研究生化的目的及其与医学、农学与工学的关系 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 生物化学的定义： 生物化学的定义，生物化学和分子生物学研究的对象和方法。 生物化学的内容: 一、 化学组成—生物大分子：元素组成、构件分子（生物分子）、生物大分子、生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。 二、 物质代谢、能量代谢及代谢调节：新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢和分解代谢）、物质代谢与能量代谢的关系、代谢调节。 三、 基因的复制、表达及调控。 四、 机能生化：组织器官的化学组成、代谢特点与其生理功能之间的关系。 五、本书为3部分： 第一部分：讨论生物大分子的结构与功能。 第二部分：主要内容为物质代谢或动态生化。 第三部分：主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控。 研究生化的目的及其与其他学科的关系： 生化与各基础学科的关系、生化与临床医学的关系及研究进展。 生物化学是一门比较难学的课程，在学习过程中要注意以下几方面： 认真听讲 课后认真复习 注意内容的前后衔接 小结 复习 思考题参考书 何谓生物化学？ 简述医学生化的主要内容。 生物化学和医学有什么关系？为什么说生物化学是一门重要的医学基础课程？ 参考书： 1.周爱儒、查锡良：生物化学，第五版，人民卫生出版社，2001.1 2.Robert K. Murray et al. Haper’s Biochemistry, 25th Edition 授课题目 蛋白质化学 授课日期 年 月 日 授课班级 授课时数 10学时 授课方式 理论课 授 课 重 点 、 难 点 重点： 1.蛋白质的氨基酸组成 2.肽和肽键 3.蛋白质的一、二、三、四级结构 4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键 5.蛋白质分子结构与功能的关系 6.蛋白质的变性与变构 难点： 1.蛋白质的空间结构 2.蛋白质的变构 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能 十二大功能介绍及举例 第二节 蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成及特点 2.蛋白质的氨基酸组成（三字符） ①氨基酸的分类： 按侧链基团结构分类 按侧链基团酸碱性分类 按医学营养学分类 ②氨基酸的理化性质： 两性电离与等电点（概念） 紫外吸收 （色氨酸、酪氨酸 、280纳米） 脱水成肽反应（化学反应式） 第三节 蛋白质的分子结构 1.肽和肽键 ①肽键：概念、性质、原子组成、肽键平面 ②肽：概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的 区别 ③体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能） 第四节 蛋白质分子结构及其规律 1.蛋白质的一级结构 概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性 2.蛋白质的二级结构 概念、维持的化学键、分类 α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多 β片层：锯齿状结构，伸展性好 β转角：U形结构，球蛋白中含量多 π螺旋：左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多 随意卷曲： 超二级结构：定义、重要性和意义 结构域：定义、重要性和意义 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 3、蛋白质的三级结构 定义：氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构 一级结构决定空间结构和生理功能 举例：肌红蛋白—球状 免疫球蛋白—T型 4、蛋白质的四级结构 定义：亚基集结，最高层次的空间结构 举例：血红蛋白—亚基组成（血红素辅基）、亚基间维系力量（盐键和氢键）、 排布方式、 生理功能（运氧） 5、蛋白质空间结构的维系力量： 种类：①氢键—主要维系二级结构 ②盐键—主要维系四级结构 ③疏水键—主要维系三级结构 ④范德华力 ⑤二硫键： 性质：共价键 形成：巯基脱氢氧化 功能：加固空间结构 举例：胰岛素和核糖核酸酶 第五节 蛋白质结构和功能的关系 1、蛋白质一级结构和功能的关系 关系：关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。 举例：分子病 2、蛋白质空间结构和功能的关系 二、三级结构层次：角蛋白—a螺旋—保护功能 胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力 丝蛋白—β片层—延展性 四级结构层次：变构作用—定义 举例：血红蛋白（变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线） 第六节 蛋白质的理化性质 1、胶体性质 分子直径大，不能透过半透膜 临床应用及实验室应用 2、两性电离和等电点 定义、分子结构特征 临床应用及实验室应用 3、紫外吸收 紫外吸收的分子基础：色氨酸、酪氨酸 紫外吸收的波长：280nm 紫外吸收的应用