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生物化学 复习大纲 第一章 蛋白质化学 氨基酸氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 3.蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的 构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、 β-转角和无规则卷曲。维持二级结构的力量为氢键。 а螺旋结构特点：a、右手螺旋(蛋白质中α-螺旋几乎都是右手的）：3.6个AA/圈，螺距0.54nm；每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0.15mm b、氢键维系：链内氢键（AA1…AA4），平行长轴； c、侧链伸出螺旋（残基的侧链伸向外侧） 2、三级结构：蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。 结构特点：a、多数同时含有α-螺旋和β-折叠 b、氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内 部）、带电（表面） c、次级键维系：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键 d、功能区：表面或特定部位 3、四级结构：寡聚蛋白中亚基的立体排布及相互作用。 结构特点：a、亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、氢键、范德华力 b、亚基可以相同或不同 4.蛋白质的变性作用 5.蛋白质结构与功能的关系氨基酸糖类单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 糖的鉴定原理 重点：重要的单糖，二糖及其相关概念 复习题： 葡萄糖的环式结构、解释变旋现象 第三章 脂脂质的、功能 甘油醇磷脂—胆碱的功能： 1.乙酰胆碱是重要的神经递质，传导神经冲动。 2.防止脂肪肝。 3.生物体内的甲基供体。 糖脂: 含糖的单脂衍生物 功能：1.构成细胞膜脂质双层 2.细胞膜表面糖脂具有受体的功能,如神经节苷脂 固醇：固醇是环戊烷多氢菲的衍生物 功能：1.形成胆酸 2.构成细胞膜 3.合成激素 脂蛋白：脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物 2.油脂和甘油磷脂的结构与性质 4磷脂的结构特点、常见的甘油磷脂？ 磷脂酰肌醇、磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸 简述流动镶嵌模型？ 所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖、金属离子和水（15%-20%） 流动镶嵌模型：(1)膜的基质或膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层 (2) 脂肪酸在细胞的正常温度下呈液体状态，因此脂质双分子层具有流动性 (3) 外周蛋白的表面主要含有亲水性R基，可通过静电引力与带电荷的双分子层的极性头链接 (4) 双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合 (5) 膜蛋白可作横向移动 第四章 酶学 酶活性调节的因素酶的作用机制 3.酶促反应动力学以及酶活力测定 （2）酶活力（酶催化化学反应的能力。）的测定： 酶活性测定的主要指标：活力单位（特定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需要的酶量。活力单位包括国际单位和Kat） 国际单位：在特定条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需要的酶量 酶的比活力（specific activity）代表酶制剂的纯度。比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。 重点：米氏方程及Km的定义及意义，酶活测定 复习题 酶的专一性p141专一性的假说（锁与钥匙学说、诱导契合学说）p141 酶的活力单位？比活力？（一定要理解，会计算，p336） 酶纯化过程中总活力、比活力、纯化倍数、回收率的计算（一定要弄清楚，看书p142） 米氏常数的意义？(5点 p115) 1、重要特征物理常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同Km值 2、物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 3、Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 4、Km值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高 5、从km可判断酶的专一性和天然底物。 Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。 6、km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。 7、从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。 什么是可逆抑制、不可逆抑制、竞争性抑制与非竞争性抑制的区别(p162)？激活剂的概念（p162） 不可逆抑制：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。 可逆抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以