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生物化学复习资料—名词解析 碱基堆积力：层层堆积的芳香族碱基上π电子云交错而形成的一种力，使双螺旋结构内部形成一个强大的疏水区，与介质中的水分子隔开，有利于互补碱基间形成氢键，稳定双螺旋结构。 磷酸二脂键：一分子磷酸和2个醇酯化形成的键，是两个醇之间的桥梁。 DNA变性：DNA双链解开，分离成两条单链，生物活性散失的现象。 溶解（解链）温度Tm：热变性过程中，DNA光吸收达到最大一半时的温度，又称熔点。 增色效应：当DNA双螺旋变性时，260nm处紫外吸收急剧增加的现象。 减色效应：随着核酸复性，紫外吸收急剧降低的现象。 核小体：用于包装蛋白质的基本结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白八聚体而成。 _________________________________________________________________________ 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）不能自身合成，需要从食物中获得的氨基酸。 等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合。除去一分子水形成的酰胺键。 沉降系数：以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。使用超速离心机根据沉降速度法求算。 肽单位：又称碱基，使指肽链中的酰胺基。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构：蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。 蛋白质的三级结构：指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 蛋白质的四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。 超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。 二面角：两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。 结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常都是几个超二级结构单元的组合。 别构效应：又称变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物功能改变的现象。 辅基（prosthetic group）\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。 同源蛋白质（Homologous protein） ：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。 单体蛋白质（monomeric protein）：由一条多肽链构成的蛋白质。 寡聚蛋白：有2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白。 结合蛋白：除含氨基酸成分外，还有其它非蛋白质的存在才能保证蛋白质正常生物活性。 全酶：在结合酶中，蛋白质部分成为酶蛋白，蛋白质以外的部分成为辅酶因子，二者结合在一起时表现出酶活性，成为全酶。 细胞色素C （ cytochrome C）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。 盐溶：某些蛋白质通常不溶或微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶解度随稀盐溶液浓度的升高而升高，这种特性称为盐溶。 盐析：加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷。从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀的现象称为盐析。 透析:利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。 超滤：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。 电泳：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。 亲和层析：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的有效纯化方法。 蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用 蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 _________________________________________________________________________ 酸碱催化：在反应中通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，从而加快反应速度。 共价催化：底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被传递给第二个底物，形成产物。 米氏常数