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食品生化资料第一章蛋白质蛋白质的组成、分类（按分子形状、组成、功能分类）；主要组成元素：C、H、O、N、S及P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等微量元素。凯氏(Kjeldahl)定氮法:由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来。根据分子形状分球状蛋白质（分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类）纤维状蛋白质（对称性差，分子类似细棒或纤维。它又可分成可溶性纤维状蛋白质，和不溶性纤维状蛋白质）根据组成分简单蛋白质结合蛋白质根据功能分活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和防御蛋白和受体蛋白）非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）*简单蛋白质与结合蛋白质的区别；简单蛋白质这类蛋白质只含由a-氨几酸组成的肽链;结合蛋白质不含其它成分由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成氨基酸的组成:蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。必需氨基酸的概念：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸；氨基酸的所有性质（一）一般物理性质溶解度：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区Phe、Thy、Trp有光吸收。280nm旋光性：AA的物理常数，与结构、pH值有关。味感：不同味道（与构型有关）。（二）两性解离和等电点（三）化学性质（1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法(3)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应多用来鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸；氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。这个键称肽键。一般通式为:-CO-NH-；蛋白质的一级结构，又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。、二级结构指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。a-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm。②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO基形成氢键。③蛋白质分子为右手a-螺旋。(２)β－折叠许多多肽链或一条多肽链的一部分与另一部分并排。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。其中有反平行和平行两种结构前者更加稳定；亚基的概念许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。；蛋白质的所有性质（蛋白质的胶凝作用是使蛋白质的溶胶变化为凝胶的过程蛋白质分子的多肽链之间各基团以各种方式交联在一起形成立体网络结构。水分充满网状结构之间的空间，不被彼此析出，例如：豆浆蛋白在水中形成溶胶在盐的作用先形成凝胶。影响胶凝的因素：蛋白质的胶凝作用与蛋白质分子中氢键疏水作用静电作用金属离子的交联作用二硫键等相互作用有关。蛋白质的可逆与不可逆沉淀不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液。等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等均属于可逆沉淀法。蛋白质的沉淀机理：蛋白质是稳定溶液的原因：水化膜同性电荷破坏其中的一个原因，都能使蛋白质从溶液中析出。盐析与盐溶：盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。蛋白质的两性与等电点：蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(IsoelectricpointpI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。蛋白质的水化作用：蛋白质分子表面分布着不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的水化作用。影响水化作用的因素：1.蛋白质自身的状况2蛋白质溶液的pH3电解质在