王镜岩高级生物化学酶的作用机制和酶的调节.pptVIP

第十章 酶的催化作用机制和酶的调节 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶必需基团指酶活性中心实现催化作用的必需的些氨基酸基团。 主要包括： 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸、碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，酪氨酸的酚羟基 赖氨酸的氨基，组氨酸的咪唑基。 某些酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物。 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 （1）活性部位酶占总体很小部分：1-2% （2）酶活性部位是一个三维实体 （3）酶活性部位与底物通过诱导契合后结合 （4）酶活性部位是其表面一个裂缝，内部非极性基团较多，是一疏水区域 （5）底物通过非共价与酶结合 （6）活性部位具有柔性或可运动性 三、影响酶催化效率的有关因素 酶是专一性强，催化效率很高的生物催化剂，