基础化学第十一章(配位化合物)解释.ppt

蛋白质作为多齿配体与金属离子结合： 分子中肽键上的羰基和亚氨基 氨基酸残基上的羟基、氨基、羧基、杂环氮 蛋白分子中两配位原子间往往间隔多个氨基酸残基，使有关基团有一定的取向和顺序，一般以扭曲多面体构型与金属离子配位，形成具有一定结构和特定功能的金属蛋白和金属酶。 三、生物配体 残基 肽键 蛋白质作为生物配体 卟啉类生物配体 Fe2+与原卟啉Ⅸ结合形成血红素b：是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素b，细胞色素P450、过氧化氢酶和过氧化物酶的辅基。这些物质分别具有运输氧、贮存氧、传递电子等功能。 卟啉环和Mg结合形成叶绿素：捕集光能 卟啉环和Co结合形成维生素B12 ：维持生物体正常生长、上皮细胞的正常新生和红细胞的产生 （a）卟吩 （b）原卟啉Ⅸ 维生素B12 钴的螯合物，间接参与蛋白质和核酸的合成 血红蛋白是红细胞中最主要的成分。 由珠蛋白和血红素组成，血红素是它的辅基。 血红蛋白 26Fe2+ 3d6 4s0 ?? ?? ?? 3d d2sp3 血红素分子：一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合。 血红素 珠蛋白肽链上氨基酸按一定方式卷曲成α螺旋，8个螺旋段，各段经氢键或离子键相互靠扰，形成三维空间，非极性氨基酸位于内部，极性氨基酸在外部，血红素位于肽链折叠的口袋中。 珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合。 剩下位置可结合O2 。 26Fe2+ 3d6 4s0 ?? ?? ?? 3d d2sp3 4条肽链各结合一个血红素。当血红素不与氧结合时，有一个水分子从卟啉下方与亚铁离子配位结合，当血红素载氧的时候，就由氧分子顶替水分子的位置。 O2结合于Fe2+上，血红蛋白与氧疏松结合形成氧合血红蛋白(HbO2)，氧分压高时容易结合，氧分压低时易于解离。 血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，但结合的牢固程度不同。 煤气中毒和氰化物中毒：一氧化碳、氰离子和血红蛋白结合强。 可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。 人体缺铁会出现面色苍白、头晕、乏力气促，心悸等症状。 传统的补铁剂如硫酸亚铁、葡萄糖酸亚铁、富马酸亚铁等都是无机铁或植物铁，体内吸收率一般为5％一8％、副作用大(容易出现恶心、胃胀、消化器官障碍、腹泻、便秘等症状)，而且有特殊金属铁锈味，限制了应用。 血红素铁是生物态铁，可直接被肠粘膜细胞吸收，不会产生任何消化道刺激症状，吸收率达l5-25％。 将动物血液的血红蛋白经过裂解、酶解等加工处理后可得到多肽，与铁螯合后可开发出具有生物活性的多肽-铁产品，它是由一条长度不等的肽链与一个血红素连接而形成的。提高动物血液中铁在机体中的吸收率。 核酸是生物体的重要组成物质，遗传信息的携带者和基因表达的物质基础，它在生物的生长、发育和繁殖等活动中, 具有十分重要的作用。核酸的结构直接影响其功能, 并与致癌、抗癌有关。 金属配合物可作为DNA结构和构象的探针，因此金属配合物与DNA的键合是一个非常引人注目的问题。 核酸作为生物配体 核苷酸作为重要的生物配体，通过磷酸根上O和碱基上N与金属离子配位，形成稳定的螯合环。 金属离子与核酸成盐，使核酸的溶解度增大 抗癌药：顺式Pt(II)X2(NH3)2，进入体内特异性抑制DNA合成，有严重的毒副作用。第二代无机抗癌剂是顺铂的低毒高效类似物，如金属二茂配合物。 金属配合物的解毒作用 重金属Pb、Hg、Cd与蛋白中的-SH基相结合，抑制酶的活性； 2 R-SH + HgCl2 = (RS)2Hg +2HCl 具有毒性的金属离子取代必需微量元素，如Cd2+能取代Zn2+从而抑制锌金属酶活性； 某些含汞化合物进入人体后会迅速通过脑屏障，导致对脑细胞的损害。 配合物的解毒作用通常是指配体作为去毒剂，与体内有毒的金属原子生成无毒的可溶的配合物排出体外。 用二巯基丙醇或二巯基丁二酸钠可使酶复活： 外文： coordination compound, central atom, ligand, coordinating atom, coordination number, outer-orbital coordination compound, inner-orbital coordination compound, stability constant, chelate 作业：P224-225，5、6、13、15、17 Exercises for coodination compounds 1. Would a precipitate of A