第六章酶...docxVIP

酶第一节 酶是生物催化剂一．酶的生物学意义1.酶的定义：酶是活细胞合成的一类以蛋白质为主要成分的具有高度特异性和高度催化效率的生物催化剂。2.酶的化学本质：蛋白质和核酸类（核酶、脱氧核酶）3.酶的作用特点：⑴酶易失活（酶催化反应的条件一般较温和，大多数酶的最佳反应条件一般为：常压、pH近中性、37℃等）⑵酶具有极高的催化效率⑶酶的催化作用具高度专一性（一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。）⑷酶的催化活性受到调节、控制⑸有些酶的催化活性与辅因子有关二．酶作用的专一性（酶的专一性决定于酶的活性中心的构象和性质）根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可分为以下3种类型1.绝对专一性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构产物。 尿素是脲酶的唯一底物2.相对专一性：酶能作用于一类化合物或一种化学键而表现出来的专一性。3.立体结构专一性：酶作用于立体异构体中的一种而表现出来的专一性。如：乳酸脱氢酶只能催化L(+)乳酸脱氢转化为丙酮酸，却不能使L(-)乳酸脱氢生成丙酮酸。三．酶的分类：依据催化反应的化学性质，分为六类（国际酶学委员会系统命名分类法）：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、连接酶（合成酶）类。第二节 酶的结构与功能一．酶的分类（按照化学组成）㈠单纯酶：仅由氨基酸残基组成。如脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶。㈡结合酶（全E）：由蛋白质与非蛋白质部分（辅助因子）组成。（酶蛋白决定了反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。）如转氨酶、羧化酶、脱氢酶及氧化还原酶。1.蛋白部分：E蛋白（决定反应的特异性）2.辅助因子：辅助因子参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。⑴金属离子参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。⑵小分子有机化合物与蛋白质结合的小分子有机化合物，是一些化学结构稳定的小分子物质，依据与蛋白质结合的牢固程度情况分为：①辅酶：与酶蛋白结合比较松散，用透析法可以除去的小分子有机物，称为辅酶。如NAD+、NADP+。②辅基：与酶蛋白结合（以共价键方式结合）比较紧密，用透析法不易除去的小分子有机物，称为辅基。如FAD、FMN。三．酶的结构与功能1.酶的活性中心：酶分子执行其催化功能的部位。2.必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。⑴酶活性中心内必需基团：位于活性中心内，与底物直接作用并发挥催化作用的基团。①结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物复合物，有利于反应的进行的化学基团。②催化基团：催化底物转变成产物的化学基团⑵酶活性中心外的必需基团：位于酶活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象，或作为调节剂的结合部位所必需的化学基团。酶的作用机制1.诱导契合学说（解释酶的活性中心既适合于可逆反应的底物，又适合与可逆反应的产物，以及酶的专一性） 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合而有利于反应的进行。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合。酶构象改变有利于与底物结合；底物在酶诱导下变形，处于不稳定的过渡态，易受酶的催化，完成反应。2.中间产物（复合物）学说（解释酶如何通过改变反应途径使反应的活化能降低） 酶在完成催化反应时，首先与底物结合形成不稳定的酶-底物复合物（中间产物ES），ES再分解为产物和游离的酶，从而完成了催化反应。中间产物学说的正确性取决于中间产物是否确实存在。3.酶催化高效率机制⑴底物与酶的邻近效应与定向效应；⑵底物变形与张力作用；⑶共价催化；⑷酸碱催化作用。⑸酶活性中心是低价电区域-微环境的影响酶催化过程总的机制是降低了反应的活化能，增加了活化分子数，因而加快了反应的速度。第四节 酶促反应动力学酶促反应动力学主要研究各种外界因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。为了简化研究工作，主要研究单底物、单产物反应；而且假设在研究某一影响因素的影响时，其他因素恒定不变。这些影响因素包括：1.酶浓度；2.底物浓度；3.酸碱度；4.温度； 5.抑制剂；6.激活剂等。一．底物浓度对反应速度的影响在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。1.当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比，反应为一级反应。2.随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速，反应为混合级反应。3.当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。二．酸碱度对反应速度的影响1.酸碱度通过改变酶和底物分子解离状态而影响反应速率2.最适pH：酶催化活性最高时反应体系的pH五．激活剂对反应速度的影响1.使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活