阿加曲班临床应用进展.docVIP

阿加曲班－临床应用进展　　　　　　　　　　　　 北京大学人民医院心内科 许俊堂凝血酶的产生 凝血酶（thrombin）是一种糖基化的胰蛋白酶样的丝氨酸蛋白酶，对赖氨酸或精氨酸具有亲和特异性。组织损伤（如动脉粥样硬化斑块破裂）释放的组织因子(tissue factor，TF)，与因子VIIa结合形成复合物，激活因子X（Xa）。因子Xa与因子V结合，在血小板表面和Ca2+的参与下(Xa-V-Ca2+)，作用于凝血酶原(prothrombin)释放出片段F1+2形成凝血酶（IIa），F1+2是凝血酶产生的标志物。凝血酶的结构可划分为三个功能区，即催化活性部位、底物识别部位（亦称为anion-binding exosite 1）和纤维蛋白结合部位。催化活性部位是凝血酶活性部位，底物识别部位与特定的阴离子序列有高的亲和性，是与纤维蛋白原，血栓调节蛋白（thrombomodulin）和凝血酶受体等结合的部位[1]。体内的抗凝血酶（antithrombin，AT）通过与凝血酶丝氨酸活化中心结合形成凝血酶-抗凝血酶复合物（TAT），使凝血酶灭活，TAT也是凝血酶产生的标志物。 凝血酶的作用凝血酶的作用可按其机制的不同大致分为受体依赖性和非受体依赖性。通过凝血瀑布反应形成的凝血酶裂解纤维蛋白原（fibrinogen）释放出纤维蛋白肽A和B，形成纤维蛋白单体。纤溶酶作用于纤维