第3章 蛋白质化学课件.ppt

第3章 蛋白质化学 教学目的要求 介绍蛋白质组成、结构及性质 教学重点、难点 蛋白质的结构 教学方法 课件讲授+多媒体 教学安排 3学时 蛋白质——是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物学功能的大分子。 一、蛋白质的生物学意义 一、蛋白质的生物学意义 2、蛋白质的重要生物学功能 二、蛋白质的空间结构 实验证明：蛋白质的基本结构是由许多氨基酸通过肽键按一定顺序连接形成的多肽链。 蛋白质的结构： 一、蛋白质的一级结构（共价结构） 2.形成三级结构的力： 非共价键：疏水键、氢键、离子键（盐键）、范德华力。 天然球状蛋白质分子中，非极性基因R在分子内部，极性基因R在外部，所以蛋白质分子内部的疏水键相互作用，是维持三级结构最重要的作用力。 5.蛋白质分子中的共价键与次级键 1. 一级结构与功能的关系 (3) 分子病 2. 空间结构(构象)与功能的关系 血红蛋白 血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。 一、相对分子质量 二、两性解离与等电点 三、胶体性质 四、沉淀反应 五、变性、复性 六、颜色反应 一、蛋白质相对分子质量 可用沉降系数S表示。1S＝1×10-13s 二、两性解离与等电点 蛋白质的等电点： 蛋白质分子所带的正负电荷相同而成为两性离子时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。 三、蛋白质的胶体性质 1、因蛋白质分子的颗粒直径在1～100nm之间,且分子量大，符合胶体特征，因此，蛋白质水溶液具有胶体的性质： 布朗运动 丁达尔现象 电泳现象 不能透过半透膜 具有吸附能力 2、蛋白质是一种比较稳定的亲水胶体。 维持蛋白质胶体溶液稳定的因素： 四、蛋白质沉淀作用 中性盐沉淀 有机溶剂沉淀 等电点沉淀 重金属盐沉淀 生物碱试剂沉淀 加热变性沉淀 1. 中性盐沉淀（盐析法） 3. 等电点沉淀 等电点时蛋白质分子内所带的正电荷和负电荷正好相等，呈电中性，消除了分子间同性电荷的斥力，容易碰撞结合成较大的蛋白质颗粒而沉淀。 如果再加入有机溶剂去除水膜，沉淀会更迅速、更完全。 不同的蛋白质有不同的等电点，该法可用于等电点差异较大的蛋白质的分离和纯化。 如谷氨酸的生产 4. 重金属盐沉淀 重金属盐： 由Ag+,Cu2+,Hg2+,Pb2+等重金属离子所组成的盐类。如硝酸银、硫酸铜、氯化汞、醋酸铅、三氯化铁等。 原理： 带正电荷的重金属离子能与蛋白质中带负电荷的基团作用，而生成不溶性的重金属蛋白盐沉淀。 5. 生物碱试剂沉淀 生物碱试剂： 是一些能够与生物碱进行作用的试剂，常是一些酸类。如三氯乙酸、苦味酸、钨酸、单宁酸等。 原理： 在酸性生物碱试剂中蛋白质分子带正电荷，能够与带负电荷的酸根离子结合而生成不溶解的蛋白质盐沉淀。 6.加热沉淀 原理： 蛋白质分子受热后，维持空间结构的次级键被破坏，高度规律性的空间结构也随之被破坏，蛋白质发生变性，原在内部的疏水基团暴露，溶解度下降而沉淀析出。 4.变性蛋白质的复性说明了什么？ 蛋白质的变性仅仅是空间结构被破坏，一级结构仍然存在并保持完整； 一级结构决定着高级结构，在一级结构中包含着形成特定空间构象的所有信息。 蛋白质的功能与其空间构象之间具有高度的统一性 并非所有的蛋白质变性后都能复性。 5.沉淀、变性之间的关系 ⑴ 沉淀不一定变性，如加入中性盐能蛋白质,但不变性； ⑵ 变性也不一定沉淀，如强酸、碱酸作用蛋白质使蛋白质变性，但不沉淀。 6.变性作用在实际生活中应用 ⑴ 临床用酒精消毒； ⑵ 用高压煮沸消毒； ⑶ 用紫外线消毒。 ⑷ 蛋白质食品加热更易被消化； ⑸ 机体的衰老就是蛋白质变化的结果。 本章总结 1、蛋白质的组成： C、H、O、N（16%、6.25）；氨基酸结构、分类、性质；肽链 2、蛋白质的结构与功能： 一级结构和空间结构【二（超二级、结构域）、三、四级】 一级结构决定着蛋白质的空间结构 肽键、二硫键 二级结构： ?-螺旋；?-折叠；?-转角；无规卷曲；Ω环 氢键 超二级结构：??、? χ ?、β-曲折、β-折叠筒等。 三级结构（主链、侧链三维结构）疏水键、氢键、离子键、范德华 四级结构：亚基间的空间排布及相互关系。 一般地三级以上结构蛋白质才具有生物功能。 一级结构与功能关系：决定空间结构；生物进化与种属差异；分子病 空间结构与功能关系：别构效应 3、蛋白质的性质 相对分子质量；两性解离与等电点；胶体性质；沉淀反应；变性、复性；颜色反应 1.根据分子形状，蛋白