细胞微管最终版.pptVIP

细胞微管 ————细胞骨架三种蛋白质纤维之一 视频 细胞微管 微管 微管蛋白二聚体 细胞内微管呈网状和束状分布, 并能与其他蛋白共同组装，可装配成单管，二联管（纤毛和鞭毛中），三联管（中心粒和基体中），纺锤体、基粒、轴突、神经管等结构. 微管蛋白二聚体由结构相似的α和β-微管蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，α-微管蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α-微管蛋白的固有组成部分；而作为GTP酶，β-微管蛋白可水解结合的GTP，结合的GDP可交换为GTP。 微管蛋白二聚体中β-微管蛋白是结合GTP还是GDP会影响二聚体在微管中的稳定性。结合有GTP的二聚体趋向于形成微管，而结合GDP的二聚体则倾向于从微管中解离；因而这样一个GTP和GDP的循环就构成了微管的动态平衡。 微管在细胞内起支撑作用。另外它还是两种运载分子，驱动蛋白（Kinesin）和运动蛋白（Dynein）的行走轨道。微管可能连带附在其上的运动蛋白会发放信号促进粘着斑的解聚，后者是粘着斑的周转和尾部与底质分离过程中重要的一步。 微管在细胞中的位置 微管可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞外 微管系统广泛存在于真核生物细胞中 在动物和一些原生生物的鞭毛基体以及真核生物的中心体（微管组织中心）中以9（3）+0(9个三联微管和0对中央微管)的形式存在。在鞭毛的鞭杆中，则以9（2)+2(9个二联微管和2对中央微管)形式存在,鞭毛的基体中则为9（2）+0 的形式。 γ-微管蛋白对于微管的形成十分关键，它主要在微管的成核与方向极性上发挥作用。它被发现主要存在于中心粒和纺锤体上，而这些地方正是细胞中微管成核的主要场所。在这些细胞器中，多个γ-微管蛋白与其他蛋白质分子一道构成复合物，被称为γ-微管蛋白环复合物（γ-TuRC）；这一复合物可以模拟微管的(+)端，从而允许α-微管蛋白和β-微管蛋白二聚体结合上来。γ-微管蛋白也可以以二聚体形式被分离出来，而这种二聚体参与形成γ-微管蛋白小复合物（γTuSC）。γ-微管蛋白的成核作用是目前（2012年）了解最清楚的微管成核机制；但利用突变和RNAi来抑制γ-微管蛋白的功能后发现，一些特定细胞可以适应缺少γ-微管蛋白的情况，前提是还有其他微管成核机制存在。 与前三种微管蛋白不同，δ、ε、ζ和η这四种微管蛋白只存在于部分真核生物中；而且它们与前三种微管蛋白的进化距离较远。其中，δ和ε-微管蛋白定位于细胞的中心粒中。目前（2012年）对它们功能尚无定论，可能参与了中心粒和基体的组装；δ和ε-微管蛋白还可能参与有丝分裂中纺锤体的形成。 常见的影响微管蛋白组装和去组装的药物：紫杉花醇、秋水仙碱等。它们在细胞生物学的研究中和肿瘤治疗的临床应用中都有着重要的意义。 秋水仙碱—阻断微管蛋白组装微管，破坏纺锤体结构。 紫杉花醇、重水—促进微管组装，不断组装，不解聚，细胞停在分裂期。 基本功能 维持细胞形态 基本功能 维持细胞形态 基本功能 维持细胞形态 其他功能 参与物质的运输和细胞器的转运 其他功能 参与物质的运输和细胞器的转运 另外 纤毛与鞭毛的运动：鞭毛和纤毛均由基体和鞭杆两部分构成，鞭毛中的微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原 dynein纤维组成，两者共用3条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白（dynein）水解ATP，使相邻的二联 鞭毛结构微管相互滑动。 微管与现代医学 癌细胞是引起癌症的罪魁祸首。癌细胞内部的微管组织系统受癌基因的不正常表达而发生巨大变化，其功能和作用也与癌变之前有较大差异。于是，在医学上可以根据微管系统的功能和形态来判断病人是否患有癌症。 微管与现代医学 微管蛋白 - 微管蛋白异常或影响大脑发育 全世界新生儿中患有病理性头小畸形的约占万分之一，由于大脑发育缺陷，患者的寿命通常不长。医学界认为，除酗酒、受到过量辐射以及孕期风疹等病毒感染因素外，基因缺陷更可能导致婴儿的大脑发育缺陷。 生物学家戴维．凯斯领导的研究小组在实验鼠实验中发现，一种名为“TUBB5”的基因变异会导致胎儿头小畸形。这种基因变异可引起微管蛋白异常，微管蛋白是细胞内微管的基本结构单位，在细胞的运动和分裂中都发挥着重要作用。他们也在头小畸形患者身上发现了变异的“TUBB5”基因。 科学界认为，“TUBB5”基因是通向解开人类