0925酶化学0925课件.ppt

酶 化 学 酶通论 酶的定义及研究过程 酶催化作用的特点 酶的化学本质及其组成 酶的命名和分类 核酶及抗体酶 酶工程简介 新陈代谢是生命的本能 生物体内每时每刻都有新的物质被合成，又有一些物质不断被分解，在这种物质合成与分解中又伴随着能量的贮藏与释放，这就是新陈代谢。 生物的生长发育、繁殖、遗传、运动、神经传导等生命活动都与酶的催化过程紧密相关。 生物催化剂(biocatalyst) 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。 几个有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 人们对酶的认识过程 1833年，Payen和Persoz发现淀粉糖化酶(diastase)。 巴斯德提出“酵素(ferment)”一词，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。 1878年，Kuhne提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。 1896年，Buchner兄弟得到能催化发酵的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应，与细胞的活力无关。 人们对酶的认识过程 1913年，Michaelis和Menten提出酶促反应的动力学原理——米氏学说。 1926年，J. B. Sumner得到第一个酶结晶，并提出酶是蛋白质的观点。获得1947年诺贝尔奖。 1982年，Cech发现四膜虫26SrRNA前体具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。 酶催化作用的特点 酶与一般催化剂的共同点： 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶作为生物催化剂的特点 酶易失活 酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素（高温、强碱、强酸、重金属盐等）都能使酶失去催化活性。 酶所催化的反应往往在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。 酶作为生物催化剂的特点 酶具有极高的效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能(activation energy)。 过氧化氢分解反应所需活化能 　 酶作为生物催化剂的特点 酶具有高度专一性(specificity) 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity) 绝对特异性 　　酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 　　如： 相对特异性 　　酶作用于一类化合物或一种化学键。 　　如： 立体结构特异性 酶仅作用于立体异构体中的一种。 酶作为生物催化剂的特点 酶作为生物催化剂的特点 酶活性受到调节和控制 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式 酶活力 指酶催化一定化学反应的能力。 在特定条件下，1 分钟内转化 1 微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。温度规定为 25 度，其他条件取反应的最适条件。 比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是U/mg。比活越高则酶越纯。 测定：一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。 酶的化学本质及其组成 酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。 酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活 凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活 酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中想某一电极泳动，各自具有特定的等电点 酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质 酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应 酶的化学本质及类别 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用： 参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。 酶的命