蛋白质化学-三维结构2015-3-16综述.ppt

氨基酸排列顺序十分有规律（每隔一个残基就是Gly） 结构中相邻的Gly片层表面或Ala（Ser）片层表面彼此连锁。 丝心蛋白的结构使其具有高的抗张强度和柔软的物理特性。 纤维状蛋白质 2。丝心蛋白的功能： 蚕丝和蜘蛛丝的构件蛋白 丝心蛋白的结构特性使其形成的丝纤维具有柔软的特性和很高的抗张强度。 球状蛋白 蛋白质四级结构及其对称性 大多数蛋白质特别是当其分子量大于100 KD时，都由一个以上亚基组成，且以一定的几何形状结合在一起，这些亚基的空间排列就构成蛋白质的四级结构。 1、形成多个亚基的原因：缺陷容易修复；对酶而言，多个亚基比一条链更有效。 2、亚基之间通过非共价键相连 3、蛋白质具有一定的对称性 Chasteen, N. D., and Harrison, P. M. J. Struct. Biol. 1999, 126, 182-194. E.Coli.Dps 蛋白 Ilari, A. et al. (2000) Nat. Struct. Biol. 7, 38 * * * （一）超二级结构： 相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。 超二级结构和结构域 常见的超二级结构 1、αα（复绕α-螺旋） 2、βαβ 3、ββ（β曲折和希腊钥匙拓扑结构） 4、β-折叠桶 5、α-螺旋-β转角-α-螺旋 超二级结构和结构域 1、αα（复绕α-螺旋） 由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋，重复距离140埃。 存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中，也存在于球状蛋白质中。 超二级结构和结构域 超二级结构和结构域 在超螺旋中一股α-螺旋链的非极性边缘与另一股α-螺旋链的非极性边缘彼此啮合形成疏水核心，α-螺旋链极性边缘位于超螺旋外侧，与溶剂水相互作用，稳定超螺旋结构。 2、βαβ Βαβ单元：两段平行的β折叠股通过一段α-螺旋连接而形成的超二级结构。 βαβαβ，又称Rossmann折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。 超二级结构和结构域 3、ββ 由一级结构上连续的反平行β折叠通过紧凑的β转角连接而成。 最简单的ββ折叠花式是β发夹结构，它只有两个β折叠股，两个β折叠股间通过β转角连接。 超二级结构和结构域 由几个β发夹可以形成更复杂一些的ββ折叠花式，例如β曲折和希腊钥匙拓扑结构。 超二级结构和结构域 4、β-折叠桶 由多条β-折叠股构成的β-折叠层，卷成一个筒状结构，筒上β折叠可以是平行的或反平行的，一般由5-15条β-折叠股组成。 超氧化物歧化酶的β-折叠筒由8条β-折叠股组成。筒中心由疏水氨基酸残基组成。 超二级结构和结构域 5、α-螺旋-β转角-α-螺旋 两个α-螺旋通过一个β转角连接在一起。 λ噬菌体的λ阻遏蛋白含此结构。在蛋白质与DNA的相互作用中，此种结构占有极为重要的地位。 超二级结构和结构域 超二级结构和结构域 蛋白质构象可以说是由超二级结构装配在一起形成的，了解?螺旋之间、?折叠片之间以及螺旋和折叠片之间的相互作用，对蛋白质结构和折叠过程的研究具有重要意义。 在多数情况下，只有非极性残基侧链参与构成超二级结构的相互作用，而极性残基多在分子的外表面。 多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。 超二级结构和结构域 超二级结构和结构域 结构域的特点（结构上）： 结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域；较大的蛋白质分子或亚基往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。 超二级结构和结构域 结构域一般由100－200个氨基酸残基组成，但大小范围可达 40－400 个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的． 结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。 结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性。 超二级结构和结构域 超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 结构域的特点（功能上）： 通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。 酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上． 在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性． 超二级结构和结构域 ★ 结构域与功能域的关系： 有