生化上册作业..doc

一、问答题 食用油长时间放置后,为什么会有异味? 不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象，酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中，会产生所谓的臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的：水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来，并继续被水解或氧化。 为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制? 1.反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。2. 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。 肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同? DNA在纯水中为何易变性? 磷酸脊骨在中性pH 下，会带有许多负电荷，导致两股 DNA 相互排斥分离而变性，要加入镁离子稳定之，因此DNA 不能溶在纯水中。真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone)，与DNA 结合成复杂结构，并中和掉核酸的负电荷。 蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么? 因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在，比如天冬酰胺，谷氨酰胺 磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么? 用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制? 透析和增加底物量 利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?（一个变性，另一个未变性） 血红蛋白分子是四聚体，如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量（16－17KDa）就是一个多肽亚基的分子量，是血红蛋白分子量的四分之一。 从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么? 一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果. 分离步骤 总蛋白含量(mg) 活力单位数 1. 2. 3. 4. 5. 6. 粗分离 盐析 等电点分离 离子交换 亲和层析 分子筛层析 20,000 5,000 4,000 200 50 45 4,000,000 3,000,000 1,000,000 900,000 750,000 675,000 回答下列问题: (1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?第四步最好，第三步最差 (2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化? 已经纯化，因为最后一步酶活力的减少与总蛋白的减少是等比例的。 电泳，测N或C端的氨基酸 在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?（阳离子交换层析：带正电的脱去） (1).Asp-Lys. (2).Arg-Met. (3).Glu-Val. (4).Gly-Leu. (5).Ser-Ala. 12. 测定酶活力的时候为啥采用初速度？ 速度在时间足够长以后会变慢，导致测速误差 蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？ 共同：高级结构的破坏 试解释酶为什么具有立体特异性。 立体特异性：对底物要求不同 活性中心的形状 蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？ 变性：破坏蛋白质的三级结构， 盐析：破坏蛋白质表面，蛋白质并未变性 在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？ 蛋白质的等电点 卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；带负电，往正极（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；9带正电，往负极 （3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。不动 17. 有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？（A=T、C=G)其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？ C、G含量高的菌，因为氢键多 18. 下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。氧亲和性减少（2）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。增加（3）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。下降 19. 假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基(平均羧基PK值为2.5,氨基PK值为8.5),并假设在一定条件下氨基和羧基间都有可