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生物化学基本要求 蛋白质 掌握20种氨基酸的名称。三字符号。侧链结构特点及其分类方法。 非极性疏水性氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸非甘氨酸、丝氨酸、氨酸、氨酸、酪氨酸、。N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列。 蛋白质的二级结构 : 肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键、沿某一主轴盘绕折叠而形成的局部空间结构。二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲 蛋白质的三级结构:多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步盘绕、折叠形成的借各种次级键维持的特定构象。 四级结构: 由相同或不同亚基按照一定排布方式通过次级键聚合而成的蛋白质结构。 超二级结构: 是指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，形成有规则的结构组合体。 结构域:在二级结构或超二级结构的基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区，是在空间上能辨认的三维实体。可充当三级结构的组件。 α—螺旋结构要点： 肽链主链的盘绕 有左右手之分，天然蛋白质通常为右手ɑ-螺旋 每圈含3.6个Aa残基，螺距为0.54nm； R侧链伸向外侧，螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行； 功能：1. 催化功能-酶（如：淀粉酶） 2. 结构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 3. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 4. 防御功能-免疫球蛋白5.运输功能-血红蛋白 6.接受或传递信息－受体蛋白 7.调节功能-调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达 8.贮藏功能-种子中的谷蛋白 9.激素、糖蛋白、视色素、味觉蛋白、毒素蛋白等 掌握维系蛋白质结构的作用力，熟悉结构与功能的关系。 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上—C=O—和N—H之间形成） 三、四级结构：二硫键、次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力） 蛋白质分子结构与功能关系：同源蛋白质一级结构的种属差异与生物进化，亲缘关系越近，AA顺序的同源性越大，不同生物间存在相同的保守顺序；一级结构的变化引起功能的变化，如分子病、镰刀状贫血病； 空间结构与功能的关系：蛋白质执行其生物功能需要相应的空间结构（结构相似 → 功能相似（载氧），结构决定功能）；变构效应——蛋白质在表达功能的过程中构象发生变化的现象 掌握蛋白质的理化性质，如酸碱性质，光吸收，胶体性质和沉淀反应，变性（概念，机理，特征，条件）。 酸碱性质： 胶体性质：分子量大，可形成胶体溶液:布朗运动,丁达尔现象,电泳,不能透过半透膜等。 1、透析：提取蛋白质和酶时广泛采用 2、亲水胶体：大多数球状蛋白溶于水，能形成稳定的胶体溶液。 沉淀反应：（蛋白质溶液的稳定性：电荷、水膜） 破坏蛋白质的水膜，中和蛋白质的电荷→蛋白质沉淀 高浓度的中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱等试剂可破坏蛋白质胶体稳定条件，而产生沉淀。 蛋白质的变性：天然蛋白质因受到某些物理和化学因素的影响，使蛋白质分子原有的高级结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质和生物学功能的改变或丧失，但未导致一级结构变化。 蛋白质变性的本质：①维持蛋白质高级结构的次级键和二硫键被破坏； ②蛋白质分子从有序卷曲结构变为无序松散结构； ③一级结构完好，分子量和分子组成不变。 掌握蛋白质分子量的测定方法。 沉降速度法、凝胶过滤法（分子筛层析法）、SDS－聚丙稀酰胺凝胶电泳法。 了解氨基酸和蛋白质分离主要方法的原理和结果（上课讲过的）。 分离提纯氨基酸方法：电泳法；层析法（最有效） 层析法按操作方式不同层析可分为：纸层析，薄层层析，柱层析 层析法分离的原理不同层析可分为：分配层析，吸附层析，离子交换柱层析，分子筛层析，亲和层析等 原理：利用被分离样品混合物中各组分的物理化学性质的差别,使各组分以不同程度分布在互不相溶的两“相”中。两相中有一相被固定在某种固体的支持介质上，不能流动，称为固定相；而另一相则为液体或气体，可以流动，称为流动相。当流动相经固定相时，由于被分离物各组分在两相中的分配系数（电荷、亲和力、大小）不同，而以不同的速度移动，从而达到分离的目的。 纸层析：利用不同的物质在两个互不相溶的溶剂中的分配系数不同而达到分离目的方法 薄层层析：将固体支持物均匀地涂在玻璃板或塑料板上，把待分析的混和物点样到薄层上，然后选择合适的溶剂展开达到分离的目的。 柱层析：离子交换：带电性质；凝胶过滤：颗粒大小；