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蛋白质
元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn?-?-每100份蛋白质中约含16份N(即:每1gN相当于6.25g蛋白质)
2.1 蛋白质的分类
按蛋白质的分子组成,分子形状,溶解度,生物功能等进行分类。
2.1.1 根据分子形状分类
①球状蛋白 ②纤尘维状蛋白 ③膜蛋白
2.1.2 根据分子组成分类
(1)简单蛋白质;
(2)结合蛋白质; 2.1.3 根据功能分类
2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸
完全水解的产物是各种AA的混合物。部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。
氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。
2.2.1 AA的结构通式
氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA 2.2.2 AA的分类
(1)蛋白质中常见的氨基酸 见表2-2
依AA的极性状况及其在PH = 6~7间是否带电而分为
①非极性氨基酸 ②极性不带电荷 ③极性带负电荷 ④极性带正电荷
(2)蛋白质中不常见的氨基酸
(3)非蛋白质氨基酸
2.2.3 AA的重要理化性质
(1)两性解离和等电点
①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值:
(2) AA的化学性质
①与水合茚三酮反应;②与甲醛反应;③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应;⑤与亚硝酸反应;⑥ 与荧光胺反应;⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。
2.3 肽
寡肽;多肽;蛋白质。
2.3.2 生物活性肽的功能
生物活性肽:谷光甘肽;催产素和升压素。促肾上腺皮质激素。
活性肽的来源
(1)体内途径 (2)体外途径
2.3.4 活性肽的应用 第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素
一级结构确定的原则:
蛋白质的空间构象(构象或高级结构)
概念、肽键与酰胺平面
(1) 稳定蛋白质空间结构的作用力
1 共价键: 肽键,二硫键。维持一级结构
2 次级键: 氢键,疏水键,盐键,范德华力等。维持空间(高级)结构。
(2) 蛋白质的二级结构
概念
①а-螺旋结构;②B-折叠;③ β凸起;④ ?-转角( β-弯曲、发夹结构);⑤无规卷曲
(3) 超二级结构与结构域;(4) 蛋白质的三级结构;(5)蛋白质的四级结构及亚基。
2.5 蛋白质分子结构与功能的关系2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系
(1) 种属差异. (2)分子病
2.5.2 蛋白质构象与功能的关系
别构现象:
2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.6.1 蛋白质的性质
(1)蛋白质的相对分子质量
(2)蛋白质的两性电离及等电点、蛋白质的PI?
蛋白质的PI决定于所含的AA的种类与数量。(1)蛋白质分子中所含的碱性氨基酸较多,其等电点偏碱。(2)蛋白质分子中含酸性氨基酸较多,则其等电点偏酸。(3)蛋白质分子中含酸性和碱性氨基酸残基数目相近,其等电点大多为中性偏酸。
等电点时,蛋白质颗粒在溶液中溶解度最小,容易沉淀析出;黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。
电泳----自由界面电泳:区带电泳:纸上电泳; 凝胶电泳;凝胶电泳坛,园盘电泳;平板电泳;等电聚焦电泳:
(3)蛋白质的变性
① 变性作用与变性蛋白质。② 变性因素; ③蛋白质变性后的特点; ④ 蛋白质的复性;⑤ 变性与凝固的应用。
(4)蛋白质的胶体性质
---布朗运动,丁道尔现象,电泳现象,不能透过半透膜,具有吸附能力。
(5)蛋白质的沉淀反应
在蛋白质溶液中加入适当试剂,①破坏其水膜或②中和了蛋白质的电荷,造成蛋白质胶体溶液不稳定而出现沉淀。
1、加盐。盐析。分段盐析。2、加有机溶剂。3、加重金属盐。4、加某些酸类。
(6)蛋白质的颜色反应
1、 双缩脲反应 (用途:可定性、定量测定蛋白质)
④ 乙醛酸反应 (鉴定色氨酸及含色氨酸的蛋白质)
⑤ 坂口反应 (测Arg及含Arg精氨酸的蛋白质)
(7)蛋白质的含量测定
双缩脲量法、酚试剂法、考马斯亮蓝染色法、紫外光吸收法、凯氏定氮法及其它方法。
核酸
3.1 核酸组成成分
3.1.1 戊糖: 核糖和脱氧核糖
3.1.2 含氮碱
3.1.3 核苷----连接、结构:
3.1.4 核苷酸
(1)核苷酸的连接结构和功能
(2)核苷酸的性质
3.3.2 DNA双螺旋的构象类型 (与相对湿度及溶液浓度有关)
A-DBA、B-DNA、C-DNA、Z-DNA。
其他:二重对称结构(反向重复顺序、回文顺序); 镜像重复(形成三螺旋DNA);四链结构。
3.
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