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本课程主要向学生传授生‘物体的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶、多糖、蛋白聚糖、脂类)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节）；遗传信息的贮存、传递与表达；细胞间信息传递；钙、磷、微量元素的生物化学等生命科学内容。从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物工程专业教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍和要求学生掌握以下几方面内容： （1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系； （2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律； （3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控； （4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术 课程内容和教学要求 第一章：绪论 教学要求：掌握生物化学的概念和研究内容，了解生物化学的发展简史， 理解生物化学与其他学科的关系 第二章：蛋白质 教学要求： ①了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法， 要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI。 ②掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。 ③掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力。 ④熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因。 教学内容： 引言 蛋白质概述 蛋白质的元素组成、蛋白质的氨基酸组成 第一节 蛋白质的基本结构单位：氨基酸 蛋白质氨基酸（基本氨基酸20种、稀有氨基酸）与非蛋白质氨基酸 一、蛋白质氨基酸（20种基本氨基酸）的一般结构特点及其分类 1、结构通式 2、按R基的极性分类：非极性R基氨基酸、极性不带电荷Rs基氨基酸、 生理条件下带正电荷R基氨基酸、生理条件下带负电荷R基氨基酸、20种基本氨基酸的结构、缩写符号 3、 从营养学角度分类：必需氨基酸、非必需氨基酸 二、氨基酸的理化性质 1、两性性质及等电点 2、光学性质：旋光性、光吸收 3、化学性质：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、丹磺酰氯反应 第二节 肽 一、肽和肽键 肽键、肽、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、N-末端、C-末端的概念；肽的命名及书写方式 二、肽的重要性质 三、天然存在的活性肽：谷胱甘肽、短杆菌肽S、鹅膏蕈素 第三节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 一级结构的概念、测定一级结构的基本原理和方法（其中包括蛋白质分子量的测定） 二、蛋白质的构象和维持构象的作用力 1、构型和构象的概念 2、蛋白质构象的形成：肽平面的概念 3、 维持蛋白质构象的作用力：氢键、范德华引力、疏水力、离子键、二硫键 三、蛋白质的二级结构 二级结构的概念；α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲 四、超二级结构和结构域：概念；实例 五、蛋白质的三级结构 三级结构的概念；举例(肌红蛋白) 六、蛋白质的四级结构 四级结构的概念；亚基、原体、单体蛋白、寡聚蛋白的概念；举例（血红蛋白） 第四节 蛋白质分子结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 1、同功能蛋白质的种属特异性与一级结构的关系 2、一级结构的变异与分子病 3、蛋白前体的激活与一级结构 二、蛋白构象与功能的关系 举例说明（牛胰核糖核酸酶的变性与复性） 第五节 蛋白质的重要性质 一、蛋白质的两性性质、等电点与电泳 二、蛋白和紫外吸收性质 三、蛋白质的胶体性质 四、蛋白质的沉淀 盐析与盐溶、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂与某些酸类试剂沉淀、加热沉淀 五、蛋白质的变性与复性 变性的概念、变性蛋白的特点 六、蛋白质的呈色反应 第六节 蛋白质的分类 一、根据蛋白质的分子形状分：球状蛋白、纤维状蛋白 二、根据蛋白质的分子组成分：简单蛋白、结合蛋白 三、根据蛋白质的生物功能分：结构蛋白、功能蛋白 第三章 酶 教学目标： ①了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同． ②掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等 ③了解米式方程的推导过程和假设的前题条件 ④掌握影响酶促反应的各种因素 教学内容： 第一节 酶的概念、化学本质及作用特点 一、酶的概念 三、酶的化学本质： 绝大多数酶是蛋白质，但”Ribozyme”的化学本质是RNA 四、酶的作用特点 1、酶和一般催化剂的共同特点 2、酶作为生