【2017年整理】生物化学5版[临床、中医、影像专业]大纲.docVIP

生物化学教学大纲 五年制临床医学专业用 三峡大学医学院 二○○一年十一月制  课程名称：生物化学 课程编号 课程性质：必修 开设课程教研室：生物化学教研室 学分：6分 学时：96学时 其中理论64学时,实验课32学时 适用：五年制本科临床医学专业二年级用 教材：?生物化学?（第五版），周爱儒主编，人民卫生出版社 参考书：?生物化学?（第二版），沈同主编，高等教育出版社  前 言 生物化学是在分子水平上研究生命现象的学科，是临床医学专业的重要基础主干课程。其任务是通过教学使学生掌握人体的化学组成、生物分子的结构与功能、生物体物质代谢及其调控规律，从而在分子水平和化学变化的深度阐明生命活动的机理，为学习其它基础医学课程和临床课程在分子水平上探讨病因和发病机理、研究疾病的诊断和预防措施奠定基础。 生物化学由理论课和实验课两部分组成，理论课讲授64学时，实验课（包括课堂讨论）32学时。本大纲供临床医学专业（五年制本科）使用。与教学大纲配套的教材为卫生部规划教材—由周爱儒主编的?生物化学?（第五版）。教材内容按教学大纲的要求分为“掌握”“熟悉”“了解”三级。属于“掌握”和“熟悉”的内容是生物化学课程的基本理论和基本知识，属于教学重点，要求在理解的基础上记忆，并能联系实际融会贯通。“了解”的内容只作概括的讲解，并简要介绍有关知识和进展或学生自学来认识和理解。 生物化学由生物化学教研室负责组织理论和实验教学。生物化学必需的预备课是：基础化学，有机化学、细胞生物学。 第一章 绪论 一、了解生物化学发展简史、生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的关系。 第一篇 生物大分子的结构与功能 第二章 蛋白质的结构与功能 一、熟悉组成蛋白质的20 种氨基酸结构特点。了解其分类及三字符号。 二、掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及氨基酸相互连接的共价 键及非共价键。了解多肽链中氨基酸顺序分析的基本原理。 三、掌握蛋白质变性、盐析、层析的基本概念。 四、熟悉GSH功能。 五、掌握血红蛋白与肌红蛋白的氧饱和曲线机理，CO2与pH值对血红 蛋白氧饱和曲线的影响，说明蛋白质结构与功能的关系。 六、了解胶原蛋白，弹性蛋白及角蛋白。 第三章 核酸的结构与功能 一、掌握核酸的分类及各类核酸的生物化学功能（DNA、mRNA、tRNA、 rRNA）. 二、掌握核苷酸的组成（碱基、戊糖、磷酸），主要碱基和核糖、脱氧核糖的结构特点和缩写符号，碱基和戊糖的连接方式，DNA和RNA分子组成的比较，核苷酸的连接方式。 三、掌握DNA双螺旋结构。了解原核生物DNA超螺旋结构及真核生物核小体结构。 四、掌握DNA变性、复性、解链温度和增色效应的概念。了解核酸杂交的基本原理，探针的概念。 五、熟悉mRNA5’端起始及3’端尾巴结构。掌握密码概念。了解hnRNＡtRNA三叶草形结构及功能的关系，了解tRNA的三级结构。 七、了解原核生物和真核生物核糖体大、小亚基的组成。 第四章 酶 一、熟悉酶作用的特点（高效率、专一性、可调节性），催化作用的基本原理。了解催化作用机制。 二、掌握酶的必需基团、活性中心、专一性概念。 三、了解酶的分类及命名。 四、掌握常见B族维生素辅酶的形式及缩写符号。熟悉辅酶的作用。了解金属离子在酶促反应中的作用。 五、掌握米氏方程，Km的意义，pH对酶促反应速度的影响和最适pH 概念，温度对酶促反应速度的影响和最适温度概念。熟悉Km和Vmax的求法。 六、掌握酶抑制剂概念，可逆性抑制类型及其抑制特点.。熟悉不可逆抑制的抑制特点。 七、熟悉限速酶、别构酶、共价修饰、同工酶及酶原的概念。 八、熟悉别构激活及别构抑制的意义。了解别构效应的作用曲线。 九、熟悉共价修饰的调节意义。 第二篇 物质代谢 第五章　　糖代谢 一、掌握糖的生理功能。 二、了解糖的消化与吸收。 三、掌握糖酵解的概念，反应的亚细胞部位、反应过程、ATP生成，限速酶及其生理意义。熟悉糖酵解调节。 四、掌握糖的有氧氧化的概念，反应的亚细胞部位，反应过程，ATP生成，生理意义。了解有氧氧化的调节。 五、掌握三羧酸循环反应的亚细胞部位，反应过程, 限速酶,调节,特点及生理意义。 六、掌握肝糖原合成与分解过程，熟悉限速酶及调节。熟悉肌糖原与肝糖原在合成与分解过程的异同。 七、掌握糖异生的概念,反应过程,限速酶,生理意义。了解糖异生的调节。 八、掌握乳酸循环的概