第1章蛋白质结构基础1要点.pptVIP

第二章 蛋白质结构基础 蛋白质是最丰富的生物大分子，是一切生物体中普遍存在的，有着众多的生物功能。 Protein: 来自于希腊语pr?tos，意为“最前面的，首要的”或“最初”。 所有的蛋白质，都是由普遍存在的20种氨基酸组成。 蛋白质种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 一、20种常见氨基酸 1、基本结构 2、基本性质 3、单一构型和旋转异构体 ?－氨基酸的一般结构 2、基本性质 20种氨基酸侧链具有各种各样的化学特性 以各种顺序结合成蛋白质分子是，其性质会有更多的变化 蛋白质中的氨基酸的化学、物理性质常常会与游离氨基酸有显著不同 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种） 形成疏水内核 多肽折叠的原初动力 （2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种） （3）、?????? R中含有酰胺基团（2种） （4）、 R中含有酸性基团（2种） （5）、 R中含碱性基团（3种） （6）、? 芳香族氨基酸 （7）、杂环族氨基酸（1种） 3、单一构型和旋转异构体 构型是指具有一定构造的分子中各原子在空间的排列状况。 构象是指在一定的条件下，由于单键的旋转而产生的分子中各原子（或原子团）在空间的不同排布形象。 构型和构象虽然都是表述分子的立体模样或空间形象的概念，但两者不能并列，构象比构型更为精细。 二、肽单位和多肽链(P7) 1、肽链和肽单位 2、多肽链的构象 由于连接在两个a-碳上的侧链基团之间的立体干扰，不利于顺式构象的形成，对伸展的反式构象的形成有利，因此蛋白质中几乎所有的肽单位都是反式构象。但也有例外，一般都出现在脯氨酸的酰胺氮参与的肽键，只是顺式构象引起的立体干扰比反式构象多些。 通过X-射线晶体分析发现蛋白质中大约有6％的脯氨酸残基处于顺式构象． ★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ) =0°?★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ (Ψ)角为正值，反之为负值。 ? 由于空间位阻，实际的取值范围相当有限。? ?和?所规定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非共价键合原子之间的接近有无阻碍。 可允许的?角和? 角 拉氏构象图( Ramachandran plot ) ： 根据非键合原子之间的最小接触距离确定二面角（ ?，? ）的允许范围。以?为横坐标，以?为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 　　 Gly的Φ、Ψ角允许范围很大。 　　 总之，由于原子基因之间不利的空间相互作用，肽链构象的范围是很有限的，对非Gly氨基酸残基一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区占全平面22.5％。 三、 α-螺旋(P10) 早在1951年，Pauling和Corey根据对一些简单化合物，例如氨基酸、二肽以及三肽的X-射线晶体图的研究数据，提出了两个周期性的多肽结构：a-螺旋（a-helix）和b-折叠（b-sheet）结构，它们是许多纤维蛋白和球蛋白的主要的二级结构。 1、?-螺旋的结构要点： 2、?-螺旋的偶极矩 3. ?-螺旋的手性 4. 影响??-螺旋形成的因素 5. 其他类型的螺旋： 四、? -折叠片（ ? -pleated sheet） 五、环肽链 1、回折----?-转角（ ?- turn） 含有4个氨基酸残基的一个180o转角。 第一个残基的C=O和第四个残基的NH之间形成氢键。 Gly和Pro常在?- turn中出现。 多数由亲水氨基酸残基组成。 这种结构在球状蛋白中广泛存在，可占全部残基的1/4。多位于球状蛋白的表面，空间位阻较小处。 β-转角是一种非重复性结构。 β凸起（β-bugle）是一种小片的非重复性结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β折叠片中的一种不规则情况而存在。β凸起可认为是β折叠股中额外插人的一个残基，它使得在两个正常氢键之间、在凸起折叠股上是两个残基。而另一侧的正常股上是一个残基。 Ω-环（Ω-loop） ??????? Ω环可看作是β-转角的延伸。多肽链也呈180°回折，但回折部分较长，通常由6~16个残基构成。 γ-转角（γ-turn） ??? γ-转角（γ-turn）的外形与β-转角类似，但折叠更紧密，通常只由三个氨基酸残基组成。较少见。 六、疏水内核 疏水性氨基酸残基的侧链….形成蛋白质分子的疏水内核及某些蛋白质分子表面间的疏水相互作用。 c、在大多数情况下，肽键为反式构型（例外：Pro有顺反两种构型）。在反式构型中，两个C?原子及其取代基团互相远离，在顺式构型中，它们互相接近，引起C?上的R基团之间的空间