第五章氨基酸、肽和蛋白质要点.ppt

静电排斥和蛋白质-水相互作用 有利于使肽链分开。 在pH值超出凝胶稳定范围时，胶凝作用一般随蛋白质浓度的增大而增强，这表明当pH值与蛋白质等电点相差非常大时，高浓度蛋白质中的许多疏水键和二硫键能够补偿由于大量净电荷产生的静电排斥力。 在等电点pH值时，因为不存在排斥力，所以凝胶的膨胀、水合作用和硬度都较小。 蛋白质-蛋白质的疏水相互作用，是蛋白质发生聚集的主要原因。 疏水氨基酸摩尔百分含量大（＞31.5%）的蛋白质（如血红蛋白），其胶凝pH范围一般决定于蛋白质的浓度； 而疏水氨基酸摩尔百分含量小（22～31.5%）的那些蛋白质（如明胶、大豆蛋白），胶凝pH值范围不因蛋白质浓度的改变而变化。 二硫键 钙离子形成的桥键 氢键 热可逆凝胶，如明胶的凝胶，透明，35℃左右溶解。东北皮冻 凝胶性能测定 持水性 离心法 脆性（Fracturability，F3） 回弹性（Resilience，A2:3：A1:2） 弹性（Springingness，t4:5：t1:2） 内聚性（Cohesiveness，A4:6：A1:3） 胶粘性（Gumminess，F2*Cohesiveness） 硬度（Hardness，F2） 咀嚼性（Chewiness，Gumminess*Springiness） 粘性（Adhesive Force） 质构分析（TPA） 蛋白质与多糖的共凝胶体系（了解） 互穿型（interpenerating network）：最简单的共凝胶体系，两组分分别形成独立网络结构的凝胶。两种凝胶网络都是连续的，但它们之间的相互作用仅仅是拓朴作用。 连接型（coupled network）：连接型网络结构的凝胶形成前高分子间直接连接（增效相互作用）。 相分离型（phase separation network）。 相分离凝胶由不相容的高分子形成。相分离过程和凝胶过程一般发生竞争，导致体系的复杂性增加。 蛋白质凝胶的应用 乳品、果冻、凝结蛋白、明胶凝胶、各种加热的碎肉或鱼制品、大豆蛋白质凝胶、膨化或喷丝的组织化植物蛋白和面包面团的制作等。 蛋白质胶凝作用不仅可用来形成固态粘弹性凝胶，而且还能增稠，提高吸水性和颗粒粘结、乳状液或泡沫的稳定性。 风味物质或生物活性成分的包埋。 （五）面团的形成 可溶性蛋白 (约占20%) 面筋蛋白 (约占80%) 麦醇溶蛋白（溶于70%～90%乙醇） 麦谷蛋白 （不溶于水和乙醇，溶于酸或碱） 清蛋白（溶于水） 球蛋白（溶于10%NaCl） 少量的糖蛋白 小麦蛋白 面筋蛋白质的特性 面筋富含谷胺酰胺（33％以上）和含羟基的氨基酸，易形成氢键。 非极性氨基酸含量30％，有利于蛋白质分子间的疏水相互作用及与脂类的疏水缔合。 胱氨酸和半胱氨酸约占2-3％，可形成二硫键 面团的形成过程 水合的面包面粉 混合、揉搓 面筋蛋白质取向 排列成行、部分伸展 面筋颗粒转变成薄膜 三维空间的粘弹性蛋白质网络 增强疏水相互作用并通过二硫交换反应形成二硫键 氢键、疏水相互作用及二硫键（空气氧化） 还原剂（例如半胱氨酸）或巯基封闭剂（如N-乙基马来酰亚胺）能极大的降低面团粘度，具有破坏水合面筋和面包面团的内聚结构的作用。 氧化剂(偶氮甲酰胺)可增加面团的韧性和弹性。 含高强度面筋的面粉需要长时间混合，才能产生粘合的面团。 面筋含量低的面粉用水混合时，若用力或持续时间超过一定的限度，可使面筋网络破坏。 麦谷蛋白和麦醇蛋白对面团性能的贡献 麦醇溶蛋白 以一条单链存在，相对分子质量从30,000～80,000，包括α、β、γ和ω四种麦醇溶蛋白。 分子中虽然含有2%～3%的半胱氨酸残基，但不能在分子之间发生巯基-二硫键交换反应形成多聚体。 一旦麦醇溶蛋白和淀粉被分离，面团就仅显示粘性，而不具有粘弹性。 麦谷蛋白 相对分子质量12,000～130,000 的异种多肽组成，分为高相对分子质量（Mw＞90,000,HMW）和低相对分子质量（Mw＜90,000,LMW)麦谷蛋白。 多肽链之间可由二硫键形成相对分子量高达几百万的聚合物。 LMW麦谷蛋白之间的交联缔合贡献于面团的粘度，对面团的弹性没有贡献。 LMW和HMW之间的二硫交联有助于面团的弹性。 麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的适当比例，对于形成粘弹性面团结构是非常必要的。 焙烤不会引起面筋蛋白质大的再变性，因麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在面粉中已经部分伸展，在捏柔面团时变得更加伸展，而在正常温度下焙烤面包时将阻止其进一步伸展。 可溶性小麦蛋白质（清蛋白和球蛋白）在焙烤时发生变性和聚集，这种部分胶凝作用有利于面包屑的凝结。 （六）风味结合 1.挥发性物质和蛋白质之间的相互作用 固体食品的吸附： 1）范德华力或氢键相互作用，以及蛋白质粉的空隙和毛细管中的物理截留引起的可逆物理吸附； 2）共价键或