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* * 第二章 蛋白质化学 第二部分 蛋白质的结构与性质 蛋白质的四级结构 蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 §2.3 蛋白质的结构 蛋白质的结构具有多种结构层次,包括一级结构和空间结构,空间结构又称为构象。空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。在二级与三级之间还存在超二级结构和结构域这两个结构层次。 一、蛋白质的一级结构 §2.3 蛋白质的结构 定义:蛋白质的一级结构(Primary structure)又称为共价结构或化学结构。它是蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的定位。 特点: 分子呈链状结构 主要的化学键:肽键和二硫键 §2.3 蛋白质的结构 (一)肽键与肽链(重点) 肽键:一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。 肽键的特点: 稳定性高。 具有部分双键的性质,不能自由旋转。 构成肽键的四个原子处于肽平面上 2. 氨基酸以肽键连接起来叫肽。 肽是一大类物质: 1)两个氨基酸组成的肽叫二肽;2)三个氨基酸组成的肽叫三肽; 3)多个氨基酸组成的肽叫多肽; 氨基酸借肽键连成长链,称为肽链(peptide),肽链两端有自由-NH2和-COOH,自由-NH2端称为N-末端(氨基末端),自由-COOH端称为C-末端(羧基末端); 构成肽链的氨基酸已残缺不全,称为氨基酸残基; 肽链中的氨基酸的排列顺序,一般-NH2端开始,由N指向C,即多肽链有方向性,N端为头,C端为尾。 肽的有关重要概念 N端/氨基末端 C端/羧基末端 肽键和肽的结构 4)肽链空间构象的基本结构单位为肽平面或肽单位。所谓的肽平面是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之间的结构,共包含6个原子(Cα、C、O、N、H、Cα),它们在空间共处于同一个平面。 (二) 生物体内几种常见的多肽 1、肌肽(二肽)和脑啡肽(五肽):缓冲剂和镇痛。 2、谷胱甘肽(GSH):由Glu,Cys,Gly组成 ?? 功能:(1) 参与生物体内的氧化还原反应。 ???????? (2) 保护硫基酶的作用 ???????? (3) 防止过氧化物积累的作用 §2.3 蛋白质的结构 F Sanger, EOP Thompson. Biochem J, 53 (1953) 353-366. §2.3 蛋白质的结构 Frederick Sanger 获得过两次Nobel化学奖,分别是1960年测定蛋白质[胰岛素(insulin) 的一级结构和1980年测定DNA的一级结构 §2.3 蛋白质的结构 F. Sanger Frederick Sanger Frederick Sanger 构型:手性碳原子所连接的四个不同的原子或原子团在空间的两种不同的排布方式:即D型和L型。构型的改变涉及共价键的破坏和形成,与氢键无关。 构象:由几个碳原子组成的分子,因一些单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基团或原子的空间排列。构象的改变不涉及共价键的破坏,仅是单键的旋转,但与氢键及其它次级键的破坏形成有关。 (一) 构型和构象 二、蛋白质的二级结构 (二) 蛋白质的构象变化的分子基础 ????1. 维持蛋白质三维结构的作用力 (重点)——次级键 ?????? 氢键、疏水作用、离子键、范德华力、配位键 ??? 2. 构象变化还与肽平面有关 (三) 蛋白质二级结构 (重点):蛋白质主链某些肽段,借助氢键沿着某个轴盘绕折叠,形成有周期性的构象 主要有:α-螺旋 (α-helix ) ,β-折叠 (β-pleatecl sheet) ,β-转角 (β-turn) ,无规则卷曲 (nonregular coil) 。本课主要介绍α-螺旋和β-折叠。 §2.3 蛋白质的结构 1、α-螺旋 (α-helix) §2.3 蛋白质的结构 α-螺旋结构要点 (重点): 每个AA残基的-NH和位于其前面第四个aa残基的C=O形成氢键 绕中心轴螺旋,每圈周期3.6 aa,0.54 nm。 100o/aa,0.15 nm/aa 残基侧链向外做辐射状排列 大多位右手,也有左手 (极少) 遇到Pro时,自然中断形成的一个结节 (kink)。 §2.3 蛋白质的结构 §2.3 蛋白质的结构 Pauling and Corey with their model of the alpha helix, 1951. §2.3 蛋白质的结构 The 1954 Nobel Prize in Chemistry/The 1962 Nobel Peace Prize Linus Pauling (1901-1994) 2、β-折叠 (β-pleated sheet): 若干条肽链或一条肽链的若干肽段通过氢键结合形成
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